Cristalografia das Proteínas

CRISTALOGRAFIA DE PROTEÍNAS (DIFRAÇÃO DE RAIOS-X)

Surgimento e contexto histórico

A simetria dos cristais foi investigada pela primeira vez por Nicolas Steno em 1669, o qual mostrou que os ângulos entre as faces de um mesmo tipo de cristal são iguais, e por Rene Just Hauy em 1784, que a face de um cristal pode ser descrito pela combinação de blocos iguais. Em 1839 William Hallowes Miller criou os índices de Miller, que são usados ate hoje na identificação dos cristais. Os estudos feitos concluíram que os cristais são arranjos tridimensionais (grade de Bravais) de átomos e moléculas. No século XIX, havia sido produzido um catalogo completo de possíveis simetrias de um cristal, o qual foi feito por Johann Hessel, Auguste Bravais, YevgrafFyodorov, Arthur Schonflies e Willia Barlow. Dentre os dados haviam estruturas de cristais propostas nos anos de 1880, as quais foram confirmadas mais tarde com o uso da critalografia. No ano de 1895, quando os estudos sobre a simetria dos cristais estavam sendo concluídos, o físico alemão Wilhelm Conrad Roentgen (1845-1923) descobriu acidentalmente os raios-X, os quais possuem comprimento de onda entre 0,5 e 0,25 angstrons. Isto poderia significar a possibilidade de observar os átomos, se não fosse a alta energia dos raios-X, isto porque ao atingir um átomo eles acabam interagindo com este, não retornado uma imagem. Mas conhecia-se o fenômeno da difração, onde, quando um feixe de luz monocromático passa por duas fendas formam-se franjas brilhantes intercaladas por escuras em um anteparo. Conhecendo os espaçamentos das franjas brilhantes e o comprimento de onda, seria possível determinar a distância entre as fendas. Em 1912 o físico alemão Von Laue sugeriu que se os átomos apresentam uma estrutura cristalina e que se os raios-X eram ondas eletromagnéticas com comprimento de onda menor que os espaços interatômicos, então os núcleos atômicos poderiam difratar raios-X, formando franjas de difração. Quando Laue fez passar