bioqumica

ENZIMAS

Quais são as vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não biológicos ?
Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos .
Por que as estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para o exercício das atividades catalíticas ?
O que é energia de ativação de uma reação? de que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da reação?
O que aconteceria se a energia de ativação de uma reação fosse nula ?
O tradicional modelo chave-fechadura apresenta uma incoerência. Explique e corrija-o.
Como os vários tipos de inibição influenciam os valores de Km e Vmax?
Qual a vantagem de se utilizar um inibidor suicida na produção farmacêutica?
O gráfico da cinética de uma enzima alostérica tem forma sigmóide . Neste gráfico, há um valor de (S(em que Vo = 1/2 Vmáx. este valor pode ser considerado Km? Por que ? Por que a curva obtida para a cinética alostérica é sigmóide, e não hiperbólica?
Descreva as vantagens das enzimas serem proteínas.
Diferencie graficamente inibição competitiva de não competitiva

EXERCÍCIOS BIOQUÍMICA – MOD I
As proteínas e ácidos nucléicos formam polímeros quais são as unidades monoméricas de ambos. Por que a base da maioria das biomoléculas é composta principalmente pelos elementos carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio? Qual a importância dos micronutrientes para os organismos? Onde podem ser encontrados? Como é possível a existência de milhares de proteínas diferentes uma vez que toda proteína é constituída dos mesmos 20 aminoácidos.
Quais os componentes e a estrutura básica de um aminoácido em geral
Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a polaridade da cadeia lateral. Cite as características dessas cadeias laterais de acordo com a carga e polaridade.
Explique por que somente o aminoácido alanina não apresenta isomeria ótica.
Um aminoácido contendo um grupo ionizável na cadeia lateral, como por exemplo, a lisina pode apresentar