biomoleculas

1. pH Alanina
Ácido Aspártico

1

14

2. Dados:
Aminoácido
P.M pI me
Lisina
146,2
9,74
-0,03447
Glicina
75,1
5,97
-0,01691
Leucina
131,2
5,98
-0,00975
Ácido Aspártico
133,1
2,98
0,01292

Usando a fórmula da mobilidade eletroforética: .

3. A ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação parcial, isto é, mais curta do que uma ligação simples e é rígida e planar. Ligação entre o carbono da carbonila com o nitrogênio da amina com a saída de uma molécula de água.

4. Asp: Interna; Gln: Interna;
Leu: Externa; Lys: Interna;
Ser: Interna; Cys: Interna
Val: Externa; Ala: Externa Os aminoácidos de caráter apolar se encontram no exterior da célula devido sua interação hidrofóbica, enquanto as polares ficam no interior em contato com a parte interna polar da proteína.

5. a) pH ≈ 5,85
b) pH ≈ 8,25
c) pH ≈ 4,83

6. Enzima: são proteínas que atuam como biocatalizadores, diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade da reação, sem alterar o produto final e sem serem consumidas durante a reação.
Sítio Catalítico: é a região da superfície de uma enzima que se liga a molécula do substrato permitindo a sua transformação.
Cofator: são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias para a função de uma enzima.
Coenzima: é uma substância orgânica não proteica necessária ao funcionamento de certas enzimas.
Grupo Prostético: é um componente de natureza não proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica das proteínas.

7. As enzimas são proteínas especificas, ou seja, cada uma catalisa apenas um tipo de reação química ou um pequeno número de reações. Isto se deve a sua forma, a qual apresenta na superfície encaixes moleculares, os sítios ativos, onde os substratos se ligam. Por isso substratos diferentes daqueles que se encaixam nos sítios catalíticos de uma enzima especifico não podem fazer parte daquela