bases

UNIFAL – Universidade Federal de Alfenas

ESTUDO DO PONTO ISOELÉTRICO DA PROTEÍNA DO LEITE

Ana Flávia Dias Martins Baldan
André Luis Guarda
Bárbara de Oliveira Fiorin
Conrado Carvalho Braz de Faria Sousa
Farley Silva Flausino
Gean Augusto Volpe

Bases Experimentais das Ciências Naturais
Prof. Dr. Antônio Donizetti Gonçalves de Souza
Poços de Caldas
2012
1. INTRODUÇÃO

O leite se apresenta como uma emulsão líquida em que a fase contínua é formada de água e substâncias hidrossolúveis ao passo que a fase interna ou descontínua é formada, principalmente, de micelas de caseína e de glóbulos de gordura.
No leite de vaca essa relação é de aproximadamente 80% para caseína e 20% para as proteínas do soro, ao passo que no leite humano essa relação é inversa.
As proteínas são moléculas estruturalmente formadas por aminoácidos. Qualquer mudança pode alterar essa formação, sendo que as causas que podem levar a desnaturação são calor e adição de bases e ácidos. Isso ocorre devido à formação pregueada ou globular dessas proteínas muda para a forma linear, fazendo, assim, um desenrolamento da cadeia peptídica, acarretando novos enlaces entre moléculas, tornando as proteínas quimicamente mais reativas.
As proteínas são eletricamente carregadas, e possuem dois grupos capazes de realizar protonação (adição de H+) e desprotonação (retirada de H+). A adição ou retirada do H+ altera o pH, este sendo um índice que indica acidez, neutralidade ou alcalinidade de um meio qualquer. A escala do pH varia de 0 a 14, sendo que 7 é considerado um meio neutro, abaixo dele um meio acido e acima um básico. O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula é tão importante, que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico (pHi).
De acordo com SGARBIERI (2008), a caseína apresenta um pHi de 4,6. A