Atividade sobre proteínas -polímeros biológicos
Podemos calcular o número aproximado de aminoácidos em uma proteína dividindo o peso molecular da mesma 110, assim:
N° de AA = PM/110
Onde:
AA ( aminoácido;
PM ( Peso Molecular da Proteína;
110 ( para efeito de cálculos, é o peso médio de um aminoácido;
Então, podemos utilizar a mesma fórmula para calcular o peso molecular da proteína:
N° de AA = PM/110
700 = PM/110
PM=700 X 110
PM= 77000 Da ou 77 kDa.
O que é Zwitterion e qual a relação entre pH e pI?
São moléulas que possuem grupos com polaridade oposta, como os aminoácidos.
Um aminoácido zwitteriônico apresenta o grupo amino protonado e o grupo carboxílico desprotonado, em pH fisiológico. O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se ponto isoelétrico (pI). O valor de pI pode ser assim calculado:
pI= 1/2 (pK1 + pK2)
Onde:
pK1 e pK2 ( constantes de dissociação dos dois grupos ionizáveis.
O que são L e D aminoácidos e qual é a forma presente nas proteínas? Explique o que são formas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de proteínas.
Excetuando-se a glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos, pois o átomo de carbono α é um centro quiral, também chamado de centro assimétrico. Os aminoácidos com átomos quirais podem existir como estereoisômeros, ou seja, podem existir em duas disposições espaciais distintas, sendo imagens especulares que não podem se sobrepor. Estas duas disposições são chamadas de enantiômeros designados isômeros L ou D. Os prefixos L e D correspondem a configuração absoluta dos constituintes em torno do carbono quiral. A forma presente nas proteínas é sempre a forma L.
Estrutura Primária: são as seqüências de aminoácidos que compõem as cadeias polipeptídicas. As ligações peptídicas entre estes aminoácidos da seqüência primária são ligações covalentes e levam a restrições conformacionais. A ligação