Aminoácidos e Proteínas

Relatório de Aula Prática – Proteínas

I. Introdução
Proteínas são estruturas formadas por cadeias de aminoácidos unidos entre si através de ligações peptídicas. Cada aminoácido contém um carbono ligado a um hidrogênio, um grupo funcional “R”, um grupo carbolixa, e um grupo amino, por onde ocorrem as ligações peptídicas (são formadas pela união de um grupo α-carboxil de um aminoácido e um grupo α-amino de outro aminoácido, liberando uma molécula de água, sendo assim, uma ligação de desidratação).
Os aminoácidos são classificados segundo sua cadeia lateral, podendo ser apolares ou polares. Os aminoácidos apolares, os quais possuem uma cadeia lateral que não apresenta a capacidade de receber os doar prótons, ou de participar em ligações iônicas ou formação de hidrogênio, podem ser a glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, ou prolina. Já os aminoácidos polares podem conter cadeias laterais básicas, ácidas ou neutras.
Aminoácidos polares básicos tem a cadeia lateral carregada positivamente em pH neutro ou perto dele, e podem ser as histidina, lisina ou arginina. Os aminoácidos polares ácidos possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos, podendo ser os ácidos aspárticos ou os ácidos glutâmicos. Os aminoácidos polares neutros tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro, e podem ser a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, a cisteína, ou a asparagina.
As proteínas encontradas em seres humanos são, em sua maioria, formadas por L-aminoácidos, mas também existem os D-aminoácidos, que são encontrados em peptídeos formadores de paredes de algumas bactérias. As funções e formas das proteínas são dadas pela quantidade, sequência e tipo de aminoácidos, podendo ser proteínas estruturais (como colágeno e elastina, que dão sustentação estrutural e dinâmica às células e tecidos) ou proteínas dinâmicas (que apresentam função de transporte,