Aminoacidos e proteinas

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FACULDADE ANÍSIO TEIXEIRA

Aminoácidos e Proteínas

Prof. Bruno Andrade

AMINOÁCIDOS

Aminoácidos
• Unidades formadoras dos peptídeos e proteínas
• Todos os 20 aminoácidos formadores de proteínas apresentam características comuns:
• Possuem um grupamento carboxílico e outro amínico ligados ao mesmo átomo de carbono

Aminoácidos
• Os aminoácidos diferem-se entre si pelas suas cadeias laterais ou grupos R que variam em estrutura, carga elétrica, e influenciam na solubilidade do aminoácido em água.
• Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são quase sempre L-estereoisômeros:
• Exceto alguns encontrados em bactérias

Aminoácidos
• Os aminoácidos podem ser classificados pelos seus grupos funcionais:
• Estão relacionados à sua polaridade, ou tendência de interagir com a água
• A p o l a r i d a d e v a r i a d e s d e g r u p a m e n t o s extremamente hidrofóbicos até grupamentos altamente hidrofílicos

Aminoácidos
• Grupamentos R não-polares e alifáticos:

Aminoácidos
• Grupamentos R não-polares e alifáticos:
• Promove interações hidrofóbicas no interior de proteínas • Glicina: Aminoácido mais simples
• Metionina: Presença de um grupo tioéster em sua estrutura (enxofre)

Aminoácidos
• Grupamentos R aromáticos:
• São relativamente apolares
• Todos podem participar de interações hidrofóbicas

Aminoácidos
• Grupamentos R não-carregados, polares
• Possuem grupamentos que formam ligações de hidrogênio com a água

Aminoácidos
• Grupamentos R carregados positivamente (básicos)
• Hidrofílicos

Aminoácidos
• Grupamentos R carregados negativamente (ácidos)
• Hidrofílicos

PROTEÍNAS

Proteínas: introdução
• Macromoléculas mais abundantes nas células vivas
• Presentes em todas as células e compartimentos celulares

Fonte: Lehninger, 2004.

Proteínas: introdução
• São formadas basicamente pela combinação de 20 aminoácidos Fonte: Lehninger, 2004.

Proteínas: introdução
• Ligação peptídica à

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