AMINO CIDOS PEPT DEOS E PROTE NAS

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Marcia Renata Hidalgo Marques

AMINOÁCIDOS
 Subunidades proteicas;
 Proteinas são polímeros resultantes da desidratação de aa:
Resíduos de aa ligam-se ao seus vizinhos por ligações covalentes

Todos os 20 aa possuem caracteristicas estruturais comuns: Carbono α e nele ligado:
Grupo carboxila
Grupo amino
Grupamento R
(diferem)

20 aminoácidos primários (encontrados na natureza, sem modificações) Cadeia Lateral R os diferenciam quanto a carga, tamanho, estrutura
Solubilidade em Água
Carbono Quiral!
Um aa não possui.
Qual??
Estereoisomeria
Imagens especulares
Enantiômeros

Opticamente Ativas
****Levógiro
Dextrógiro

Peptídeos
Cadeias de aminoácidos de tamanho (muito) variável
Ligação amida substituída: LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Reação de condensação

“Pentapeptídeo” - Oligopeptídeo, polipeptídeo, proteinas.
Cadeias peptídicas associadas de modo não covalente: multisubunitárias. Podem ser iguais
(oligomericas) ou diferentes.

Proteínas
Estrutura Proteica

Estrutura Primária -> Estado desenovelado -> Maior entropia
 Conformação da estrutura proteica é estabilizada por interações fracas
Pontes dissulfeto
Interações fracas (não covalentes): iônicas, ligações de hidrogênio e hidrofóbicas muito numerosas
2 padrões:
Resíduos hidrofóbicos mantidos no interior da proteína
Nº de ligações de hidrogênio no interior da proteina é maximizado (proteinas insolúveis e de membrana seguem outros padroes)

Ligação Peptídica: Rígida e Plana
Ligação covalente -> Restrição da conformação

Cada ligação peptídica possui caráter de dupla: RESSONÂNCIA (compartilhamento parcial de 2 pares de eletrons)

Estrutura Secundária das Proteínas
Conformação local de uma porção do polipeptídeo

α-helice: arranjo mais simples de uma cadeia polipeptídica
Altamente retorcida em torno de um eixo longitudinal
Resíduos R apontam para o lado externo da hélice
Toda hélice deve ser de uma única série esteroisomérica
Proteina estudada: Queratina do cabelo