Amino cidos Pept deos e Prote nas
Proteínas
Tiago Veltri
Aminoácidos e Proteínas
-Subunidades monoméricas que se unem para a formação de proteínas
-Todas as proteínas são sintetizadas a partir de apenas 20 aminoácidos diferentes -Os aminoácidos também servem como precursores de biomoléculas importantes, como histamina, catecolaminas, glutationa, serotonina, etc. ou podem funcionar como neurotransmissor, como o glutamato.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, possuem um Carbono assimétrico que se liga a um grupo amina (-NH2), uma carboxila (-COOH), um átomo de Hidrogênio (-H) e uma cadeia lateral ou Radical (R). A cadeia lateral diferencia os aminoácidos.
Forma ionizada em pH fisiológico
Os aminoácidos presentes em proteínas são L-aminoácidos
Os aminoácidos são classificados em cinco classes principais baseados nas propriedades de suas cadeias laterais (R), principalmente a polaridade
1- Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)
2- Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
4- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)
5- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos sulfidrila (SH) da cisteína podem se oxidar, formando cistina
Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas
Pentapeptídeo Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu: 5 aminoácidos, 4 ligações peptídicas
Oxitocina- 9 resíduos de aas
Bradicinina- 9