Bioquimica

arranjos : A) Hélices Alfa Φ = -57º; ψ = -47º B) Folhas B paralelas Φ = -119º; ψ = 113º C) Folhas B antiparalelas Φ = -139º; ψ = 135º D) Voltas B A presença de resíduos em volta ou alças invertem a direção da cadeia. Φ = - 60; ψ = 120 º. 2)Em seres humanos,quais aminoácidos favorecem a formação de uma hélice alfa e quais dificultam a formação de hélices alfa em uma sequencia polipeptídica ? A formação e a manutenção da alfa-hélice são obtidas por pontes de hidrogênio entre os átomos das ligações peptídicas. Pro (Prolina) e Gly (Glicina) dificultam a formação de hélices 3)Descreva as características de 2 arranjos tridimensionais que podem ser encontrados em proteínas. Alfa- hélice: é uma estrutura semelhante a um bastão, onde a cadeia peptídica principal firmemente helicoizada forma a parte interna do bastão, e as cadeias laterais se projetam para fora em uma disposição helicoidal. Folha beta pregueada: é denominada de fita beta, e é quase totalmente distendida, a folha beta pregueada é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupamentos N – H e C = O em fitas peptídicas diferentes. Trabalho de Bioquímica 1)Quais valores para Phi e Psi podem ser encontrados para seguintes arranjos : A)Hélices Alfa B)Folhas B paralelas C)Folhas B antiparalelas D)Voltas B 2)Em seres humanos,quais aminoácidos favorecem a formação de uma hélice alfa e quais dificultam a formação de hélices…

http://www.fkem2.lth.se/education/kursinfo/biofysikalisk_kemi/kursmaterial/laborationer/ramachandran2004.htm http://xray.bmc.uu.se/embo2001/modval/03.html Plot de Ramachandran Alfa Hélice A estrutura de uma alfa hélice se repete a cada 5,4Å ao longo do eixo. Isto é o mesmo que dizer que a hélice tem um passo de 5,4Å. A alfa hélice possui 3,6 aminoácidos por volta. Assim, uma hélice com 36 aminoácidos poderia formar 10 voltas completas A separação entre resíduos na alfa hélice…

há rotação ao redor das ligações ao carbono α de cada resíduo de aminoácido, permitindo o enovelamento da proteína Dois ângulos de rotação: (fi) – ângulo de rotação entre o C e N - (psi ) – ângulo de rotação entre o C e o C Determinam o trajeto da ligação peptídica No caso da prolina, a rotação entre o C e N não é possível. Conformação espacial da Cadeia peptídica Diagrama / Ramachandran: teoria sobre os ângulos possíveis de torção da ligação peptídica. Valores permitidos e não…

estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo.[3] O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. São três os tipos principais de proteicas. As alfa-hélices, as folhas-beta e estruturas que não são nem hélices nem…

um resíduo 1 da cadeia e os grupos CO e NH do resíduo 4. A existência de dobras em gancho a ligar entre si folhas Beta, ou hélices alfa, ou ambos os tipos origina conformações a que se dá o nome de estrutura supersecundária. Os motivos mais comuns são a dobra Beta e o loop BetaalfaBeta, existindo também a hélice-loop-hélice Na dobra Beta, uma associação de folhas Beta, um dos lados das folhas está virado para o exterior e outro para o centro hidrofóbico da proteína. Os loops estão…

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. A cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria através de duas formas principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta.…

As Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrada em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. São compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações…

antiparalelas da folha BETA - pregueada. Outro caso é a a-queratina que ocorre em unha, chifre e cabelo. Ela é formada de cadeias em a-hélice. Entre as cadeias ocorrem pontes de H e ligação covalente, que são as pontes dissulfídricas entre aa Cys. No caso do cabelo, quando ele é molhado e enrolado com "bobs" e após secado, ocorre só em um rearranjamento das pontes H. Porém, quando se faz permanente, as pontes S-S são quebradas e após reorganizadas, muda o grau de curvatura do cabelo. …

Paratireoideano  Eleva níveis de Ca++ no sangue atuando em conjunto com a calcitonina POMC ( Pro-opiomelanocortina) o É um produto polipeptídico codificado por um único gene, que, dependendo do sítio de clivagem de algumas enzimas, podem liberar produtos como os hormônios ACTH, beta-lipotrofina, alfa lipotrofina, alfa-MSH, CLIP, beta-MSH, gama-MSH, beta-endorfina o MSH – melanocortina o LTH – lipotropina o   Tireotropina (TSH)  Atua nas células foliculares e…

número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. São consideradas as macromoléculas mais importantes das células e, para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 20 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídios. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos,…