Doençã isulina

As proteínas fibrosas têm a estrutura simples e linear. Elas possuem cadeias polipeptídicas organizadas em paralelo a um eixo, produzindo longas fibras. São mecanicamente resistentes e difícil de dissolver em água e soluções salinas. Têm papel estrutural nas células. Como exemplo tem-se a fibroina da seda que é composta de pilhas antiparalelas da folha BETA - pregueada. Outro caso é a a-queratina que ocorre em unha, chifre e cabelo. Ela é formada de cadeias em a-hélice. Entre as cadeias ocorrem pontes de H e ligação covalente, que são as pontes dissulfídricas entre aa Cys. No caso do cabelo, quando ele é molhado e enrolado com "bobs" e após secado, ocorre só em um rearranjamento das pontes H. Porém, quando se faz permanente, as pontes S-S são quebradas e após reorganizadas, muda o grau de curvatura do cabelo.

As proteínas globulares constituem-se na maioria das proteínas e são aproximadamente esféricas. Isso ocorre porque a cadeia polipeptídica é dobrada. Os aa hidrofóbicos localizam-se internamente e os hidrofílicos ocupam a superfície externa. Geralmente são solúveis em soluções aquosas. Existe uma grande variedade de estruturas tridimensionais, mas todas têm ALFA hélices e folha BETA- pregueada. A mais típica é a lisozima (129 aa) que tem poucas pequenas ALFA hélices, poucas folhas BETA pregueadas e vários segmentos peptídeos sem estrutura secundária definida.

As proteínas globulares são classificadas com base no arranjamento das estruturas secundárias em quatro tipos: ALFA hélices antiparalelas; folha BETA pregueada paralela ou mista; folha BETA-pregueada antiparalela; e proteínas ricas em metal e pontes S-S.

A ALFA hélice antiparalela corresponde a proteína do TMV, hemoglobina e mioglobina.

A folha BETA pregueada paralela ou mista é a segunda maior classe de proteínas. A folha folha BETA pregueada paralela (aa hicrofóbicos nos dois lados) forma o core da proteína, porque assim ela não fica