Engenharia bioquimica

UNIVERSIDADE DO SUL DE SANTA CATARINA UNIDADE TECNOLÓGICA CURSO: ENGENHARIA QUÍMICA DISCIPLINA: Engenharia Bioquímica Lista de exercícios – 1 (Unidade 2) 1. Determine Km e Vmax de uma reação enzimática caracterizada pela tabela abaixo: S(mol/L) | V(mol x L-1 x min-1 x 106) | 4,1 x 10-3 | 177 | 9,5 x 10-4 | 173 | 5,2 x 10-4 | 125 | 1,03 x 10-4 | 106 | 4,9 x 10-5 | 80 | 1,06 x 10-5 | 67 | 5,10 x 10-6 | 43 | a) usando o gráfico de Lineweaver-Burk;Vmáx = 131,58; Km = 10E-6. b) usando o gráfico de Hanes-Woolf;Vmáx = 178,58; Km = 7E-6. c) usando o gráfico de Eadie-Hofstee.Vmáx = 9E6; Km = 5,5E+4. Na sua opinião, quais são os resultados mais confiáveis? Porque? b) Hanes-Woolf: Vmáx + próximo do maior valor experimental (177E+6) e r ~ +1,0 (0,9976). 2. O mecanismo de reações catalisadas por enzimas é frequentemente estudado por fazer medições cinéticas em sistemas de reação enzima-substrato. O que indica a área destacada no gráfico (C x t). Justifique sua resposta. Fonte: CANDURI, 2011. R.: Indica a fase estacionária (cinética de ordem zero). A velocidade máxima, Vmáx, ocorre a elevadasconcentrações de substrato, na qual a enzimaestá saturada, ou seja, inteiramente na formaES. Após a mistura da enzima com o substrato ocorre a formação do complexo ES, que permanece numaconcentração constante, ou seja: A transformação de ES em E + P será a etapa limitante do processo, ou seja: Da mesma forma

Exercícios de bioquímica – Professor Jomar B. Passos (20/02) Enzimas Para realizar esta atividade o aluno deverá consultar BIBLIOGRAFIA adequada. O seu empenho fortalecerá sua aprendizagem. Os exercícios deverão ser resolvidos em grupos de no máximo QUATRO alunos e entregues dia 07/10/14. Esta atividade será avaliada em 5,0 pontos. 1 - O que são enzimas? 2 - Porque as enzimas são importantes para o metabolismo? Dê dois motivos. 3 - Qual a unidade mais comumente usada para…

LISTA DE EXERCÍCIOS SOBRE ENZIMAS E CINÉTICA ENZIMÁTICA 1) Determine os valores de Vmax e Km para os seguintes resultados obtidos de uma reação enzimática. S (M) V (M/min) 2,5x10-6 28 4,0x10-6 40 1x10-5 70 2x10-5 95 4x10-5 112 1x10-4 128 2x10-3 139 1x10-2 140 2x10-2 140 2) Determine os valores de Vmax e Km para os resultados da seguinte reação enzimática catalisada por uma protease. Glicilglicina + H2O  2 glicina S (mM) V (mol/min) 1,5…

| FACULDADE DE ENGENHARIA QUÍMICAENGENHARIA BIOQUÍMICAProfessor Moysés Ost Damm Martins, M. Sc. | 1ª Lista de Exercícios 1. Responda: a) O que é o sítio ativo das enzimas e quais são as suas características? b) Por que os cofatores são importantes para a atividade enzimática? c) Quais são as principais diferenças entre catalisadores químicos e enzimas? d) Qual é o significado físico dos parâmetros Km e Vmáx? e) Quais são as hipóteses adotadas no desenvolvimento da…

exibem cinética de Michaelis-Menten (hiperbolica) e as enzimas regulatórias possuem cinética cooperativa (sigmoidal), como mostrado nas figuras a seguir: FIGURA 2: Efeito da [S] na velocidade de reações catalisadas por enzimas. FIGURA 3: Efeito da [S] na velocidade inicial da reação. Por meio deste tipo de gráfico (figura 2), a Vmax, pode ser determinada apenas aproximadamente, isso porque V0 se aproxima mas nunca chega a atingir Vmax. A concentração de substrato, em que a V0 é a…

substrato. (d) as interacções fracas que se estabelecem entre substrato e enzima são fundamentais para o poder catalítico. 5. - Sobre a cinética de Michaelis Menten, é falso que: (a) refere-se a um modelo que explica as propriedades cinéticas de várias enzimas. (b) a constante de Michaelis Menten é numericamente igual à concentração de substrato para a qual a velocidade de reacção é metade do seu valor máximo. (c) o tratamento matemático da variação da velocidade em relação à…

substratos Exclusão de água Estabilização do estado de transição Transferência de grupo REAÇAO CATALISADA: Enzimas são capazes de reunir os reagentes (substratos) dentro de seu centro ativo. No centro ativo os substratos ficam numa orientação ótima para ao formação do intemediário de transição. A ligação dos substratos ao centro ativo remove boa parte de suas camadas de hidratação. A interação com os aminoácidos que formam o sítio ativo favorece a formação do intermendiário de…

prever o comportamento das enzimas em organismos vivos. Nesse contexto, a Equação de Leonor Michaelis e Maud Menten, proposta em 1913, desempenha um papel de destaque para mostrar que a transformação de um substrato (S) em um produto (P) implica na interação Enzima-Substrato, conhecido como o modelo do encaixe induzido. Sobre a Equação de Leonor Michaelis e Maud Menten NÃO É CORRETO afirmar que: A terceira etapa da equação consiste na ligação da Enzima (E) com um Substrato (S),…

EXERCÍCIO DE FIXAÇÃO DATA: __/__/20__ CURSO: Nutrição DISCIPLINA: Bioquímica PROFª.: Luciana Araújo ALUNO: Nº: TURMA: 1. (Cesgranrio 97) Nos laboratórios químicos, a maneira mais freqüente de ativar uma reação é fornecendo calor, que funciona como energia de ativação. Nos seres vivos, isso não é possível, pois há um risco de as proteínas serem desnaturadas. A estratégia desenvolvida pelos…

(Equação 23). (Eq. 23) Onde: Kp1: Valor da constante de equilíbrio para pressões à temperatura T1; Kp2: Valor da constante de equilíbrio para pressões na temperatura T2; R: Constante do gás ideal; ΔHº: Calor de reação ou entalpia de reação. Esta equação é usada quando reagentes e produtos estão em seu estado padrão (para gases, 1 atm de pressão e para soluções, 1mol/L, em ambos os casos assumindo comportamento ideal). A equação de van’t Hoff é comumente usada para…