Relatório - Extração e caracterização da enzima urease
2 – OBJETIVO
Compreender a natureza e a ação das enzimas, entender o mecanismo das reações do biureto, reação de Heller, efeito de calor e o efeito de sais de mercúrio sobre as enzimas e reconhecer a especificidade enzimática.
3 – INTRODUÇÃO
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou produto. Atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações, portanto são consideradas unidades funcionais do metabolismo celular.
A urease catalisa a hidrólise de uréia em dióxido de carbono e amônia. Em 1926 James Summer mostrou que a urease era uma proteína e tem como objetivo identificar o carbonato de amônio através do vermelho de fenol.
Encontra-se principalmente em sementes, microrganismos e invertebrados. Nas plantas, a urease é um hexâmero – consiste em seis cadeias idênticas – e localiza-se no citoplasma. Em bactérias, é constituída por duas ou três subunidades diferentes. Algumas enzimas requerem um componente não protéico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni 2+ portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
Além de ter sido a primeira enzima isolada na forma cristalina. Atualmente a urease é utilizada em procedimentos de diagnósticos clínicos, na determinação de uréia em fluídos biológicos como urina e sangue.
4 - MATERIAIS E MÉTODOS
4.1 – MATERIAIS
- Tubos de ensaio
- Pipeta