Relatório de bioquímica
Relações Qualitativas Para Aminoácidos E Proteínas
1. Introdução
O conhecimento sobre os aminoácidos, ligações peptídicas e proteínas é de profunda importância para a vida, uma vez que o funcionamento do corpo e a manutenção da vida terrestre depende desses aspectos. E essa aula pratica mostrou justamente isso: podemos entender a importância dos componentes protéicos na vida.
Nesta aula, foram trabalhadas reações com biureto, de ninhidrina, xantoproteica e reações com aminoácidos sulfurados.
Relativo à reação com o biureto, encontramos o sulfeto de cobre em meio alcalino, reagindo com substancias que contêm duas ou mais ligações peptídicas, dando ao complexo uma coloração diferenciada (roxa). Dependendo da intensidade da tonalidade, podemos fazer uma relação com a quantidade de ligações.
Já a ninhidrina reage com grupos amino livres (amino terminal, N-terminal) de aminoácidos, peptídeos e proteínas, dando a reação uma cor arroxeada. Os aminoácidos prolina e hidroxiprolina também reagem com a ninhidrina, mas nesse caso, observa-se uma coloração amarela.
A reação xantoproteica deve-se à presença do grupo fenil nas proteínas (tirosina e triptofano), com o qual o ácido nítrico forma nitroderivados que são coloridos: alaranjados em meio alcalino e amarelos em meio acido. Outro aminoácido que tem o grupo fenil é a fenilalanina, mas ela não dá positivo no teste nas condições descritas.
Em algumas proteínas, há aminoácidos que tem um enxofre na cadeia lateral, como é o caso da cisteína (duas juntas por ponte dissulfeto forma a cistina) e a metionina. Esse enxofre pode ser estudado pela formação de sulfeto de chumbo (PbS), após aquecimento das proteínas com acetato de chumbo em meio alcalino, com exceção da metionina que não é lábil em meio alcalino. O que determinará a presença de cisteína e cistina é um precipitado fino castanho ou preto.
2. Objetivos
Identificar e caracterizar diferentes aminoácidos e proteínas através de reações