Metabolismo de proteínas

Metabolismo das proteínas
Síntese protéica
A síntese protéica é dividida em cinco etapas:
1. Ativação de aminoácidos
2. Iniciação da tradução
3. Alongamento
4. Terminação e liberação da proteína
5. Enovelamento e processamento pós-traducional
Ativação de aminoácidos
A síntese de um polipeptideo com uma sequencia definida exige que dois requerimentos químicos fundamentais sejam satisfeitos: o grupo carboxila de cada aminoácido deve ser ativado para facilitar a formação de uma ligação peptídica; e um elo deve estabelecer-se entre cada novo aminoácido e a informação que o codifica no mRNA.
Ativação é catalisada pelas aminoaciltRNA sintetases, específicas para cada aminoácido. A maioria de aminoacil transferases, possui atividade de edição (proofreading) no caso de incorporação errônea de um aminoácido. tRNA sintetase é capaz de remover seus erros de pareamento por meio de uma edição hidrolitica.Dimensões da fenda evitam que o aminoacido correto seja introduzido neste segundo sitio.

Iniciação
O mRNA que contem o código para o polipeptideo a ser sintetizado liga-se à menor das duas subunidades ribossômicas e ao aminoacil-tRNA de iniciação. A subunidade ribosomica maior, então liga-se para formar um complexo de iniciação. O aminoacil-tRNA de iniciação pareia com o códon AUG do mRNA, que sinaliza o inicio da cadeia polipeptídica. Esse processo, que requer GTP, é promovido por proteínas citosólicas específicas, chamadas de fatores de iniciação.

Inicio da tradução ocorre a partir da incorporação de uma formil-meitionina (procariotos) ou metionina ligada a um fator de iniciação (Eucarioto). O tRNA para formil-metionina ou para a metionina inicial de eucariotos é diferente daquele para metioninas internas.

Alongamento da cadeia peptídicado
O peptídeo nascente é agora alongado pela ligação covalente de sucessivas unidades de aminoácidos, cada um transportado ao ribossomo e corretamente posicionado pelo seu tRNA, que pareia com se códon