Inibicao enzimatica
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O que é inibição enzimática?
Muitas substancias se associam a enzimas alterando a atividade enzimática, de forma a influenciar a ligação do substrato e/ou seu número de reciclagem
Inibidores são substancias que reduzem a atividade de uma enzima
Exemplo: A AIDS é tratada quase exclusivamente com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais
ANTIBIÓTICOS
PRESERVATIVO
DE ALIMENTOS
VENENOS
Como os inibidores atuam?
Ocorre dois tipos de inibição: Reversível e Irreversível
Reversíveis: diminuem a atividade enzimática por meio de interações reversíveis
Irreversíveis: chamados de inativadores, ligam se a enzima de maneira tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática
OU SEJA:
Inibição Reversível ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima. Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade .
Inibição Irreversível envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva.
Inibidores Reversíveis:
Competitivos: moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato e compete com o substrato normal pelo sítio ativo da enzima.
Não-competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo enzimasubstrato, mas não à enzima livre. Tal inibidor não precisa se assemelhar ao substrato, más provoca uma distorção do sítio ativo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa.
Mistos: tanto a enzima como o complexo enzima-substrato ligam o inibidor. O inibidor misto liga se a sítios da enzima envolvidos tanto na ligação do substrato como na catálise enzimática.ex: íons metálicos
Succinato
Fumarato
malonato
Malonato como inibidor competitivo da succionato desidrogenase
Inibição competitiva Inibição mista Inibição
Não-competitiva
Inibidores Irreversíveis:
Inativadores de enzimas
ligam se as enzimas de maneira forte
Substancias que modificam quimicamente resíduos de