Exercícios sobre enzimas

Definir constante de Michaelis-Mentem (KM) e mostrar a relação entre seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.

A constante de Michaelis-Mentem, sigla KM, é definida como a concentração na qual a velocidade de uma reação enzimática é metade da velocidade máxima, a Vmax. A constante KM de uma enzima específica para um determinado substrato é característico, e fornece uma relação de afinidade entre essa enzima e este substrato, da forma:

Menor KM, maior afinidade.

Maior KM, menor afinidade

Definir enzima, substrato e sítio ativo.

Enzimas são um grupo de substâncias orgânica, com atividade intra ou extracelular, e que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, em sua ausência, provavelmente não ocorreriam. As enzimas transformam uma substância, o substrato, em outra, o produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Ou seja, em geral, uma enzima catalisa apenas um tipo de reação química.

Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Eles se encaixam em enzimas seguindo um modelo chave-fechadura.

O sítio ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente.

Definir inibidor competitivo e não-competitivo. Mostrar num gráfico (Vo x [S]) os resultados de uma inibição competitiva e noutro uma inibição não-competitiva, em comparação a uma curva obtida na ausência de inibidores.

Os inibidores competitivos são aqueles parecidos com o substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.

Os inibidores não-competitivos são aqueles que não são semelhantes ao substrato e, então, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto.

Caracterizar enzima