Desnaturação e precipitação de proteínas

Desnaturação e precipitação de proteínas

Sumario

* Introdução

* Objetivo

* Materiais e métodos

* Resultado

* Conclusão

* Bibliografia

INTRODUÇÃO

Proteases (ou enzimas proteolíticas) é um grupo de enzimas que catalisam a quebra das ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas.
A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB, 1984) sugeriram o uso do termo peptidase para um subconjunto de peptídeo-hidrolases (subclasse E.C 3.4). O termo protease é usado como sinônimo de peptidase. As peptidases compreendem dois grupos: endopeptidases (EC 3.4. 21-99) e exopeptidases (EC 3.4.11-19), de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica e a eliminação do aminoácido sequencial do terminal N ou C. A Figura 1 mostra o esquema de nomenclatura das proteases. O termo proteinase também pode ser usado para endopeptidase [SALLEH, RAHMAN & BASRI, 2006].

FIGURA 1: Esquema de nomenclatura moderna de proteases [SALLEH, RAHMAN & BASRI, 2006].
Endopeptidases
Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N e C terminal. A presença de grupos a-amino ou a- carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima.
As endopeptidases podem ser subdivididas de acordo com o grupo reativo no sítio ativo envolvido com a catálise em serina- (EC 3.4.21), cisteína- (EC 3.4.22), aspártico-proteinases ou endopeptidases (EC 3.4.23) e metalloproteinases ou metalloendopeptidases (EC 3.4.24).
Exopeptidases
As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo