Chaperonas e Proteassomas

347 palavras 2 páginas
Exibir mais
Universidade Federal do Recôncavo da Bahia
Biologia Geral

CHAPERONAS E PROTEASSOMAS

Profª Drª Jacqueline Braga

Carina Almeida
Dayane Cunha
Franciele Gomes
Jaqueline Lopes

Crus das Almas, 13 de Outubro de 2014

Chaperonas Moleculares
 Enovelamento correto
 Reenovelamento
 Dissociação de agregados protéicos

Enovelamento proteico
 Estado Nativo
Estrutura tridimensional característica da proteína que a torna funcional.

 Christian Anfinsen
Ganhador do Prêmio Nobel de Química por mostrar que o processo de enovelamento de uma proteína é autônomo e espontâneo.

 Chaperone
Termo em inglês que designa “Dama de
Companhia”.

Enovelamento de proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Enovelamento proteico

Chaperonas e a Agricultura

“Diante das projeções de aumento progressivo da temperatura do planeta, esta pode vir a ser uma boa alternativa para garantir a produção de alimentos no futuro”
Docente Carlos Ramos, responsável pela pesquisa desenvolvida no IQ da Unicamp.

Proteassoma
“A síntese proteica ocorre normalmente em uma velocidade rápida, com incorporações de cerca de seis a oito resíduos de aminoácidos a cada segundo no processo de alongamento das cadeias.
O processo está sujeito a erro, e estima-se que cerca de 20% das proteínas recém sintetizadas não estejam adequadamente enoveladas.” (Abul Abbas et al., 2012)

Degradação de Proteínas
 Ubiquitinação
 Proteólise
Degradação de numerosas proteínas danificadas ou inadequadamente enoveladas

Proteassoma

Importância do Proteassoma
 Desenvolvimento do Câncer e outras patologias
Falha das mensagens dirigidas ao controle da proliferação celular.  Transtornos neurodegenerativos
Processos oxidativos afetam a atividade dos proteassomas provocando o acúmulo de

Relacionados

  • Chaperonas
    1464 palavras | 6 páginas

    Chaperona são proteínas. Ao longo da evolução, as células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a seqüência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro no enovelamento. Na verdade, uma quantidade significativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a configuração….

    exibir mais
  • Resposta Celular AeD 2013
    758 palavras | 4 páginas

    células nucleadas Apresentam fragmentos de proteínas processados no interior da célula. Célula infectada por parasita intracelular Célula T CD8+ TCR SUPERFÍCIE CELULAR 5. 1. CITOPLASMA Mol. MHC cl I Proteína citoplasmática Proteassoma Golgi 2. peptídeos TAP chaperonas 3. 4. RE Linfócito T citolítico célula infectada Ocorre destruição da célula-alvo! perforinas NK célula infectada granzimas O antígeno que vem da via citosólica é apresentado via mol. MHC cl. I e o linfócito T citolítico….

    exibir mais
  • Estudo dirigido de Biologia Celular
    2932 palavras | 12 páginas

    proteína? O que são chaperonas? São ptn's que auxiliam o enovelamento correto da ptn encontradas no RER O que são proteassomas? Os Proteassomas são complexos enzimáticos citoplasmáticos, compostos por diversas classes de proteases dispostas em torno de um conduto central. Uma das suas funções é a degradação de proteínas Como são encaminhadas para destruição nos proteassomas as proteínas malformadas? As ptn's malformadas são degradadas no conduto central do proteassomas, onde estão os sítios….

    exibir mais
  • revisão 2 tri biocel
    904 palavras | 4 páginas

    formação de glicoproteínas. As proteínas chaperonas, auxiliam no controle de qualidade das proteínas. Corrigindo as mal formadas (hsp60), enovelando ou desenovelando proteínas para reparar os erros ou ajudar a entrar em organelas (hsp70). A hsp60 parece um barril que aprisiona a proteína mal formada, com uma cadeia hidrofóbica exposta. Daí ela hidrolisa ATP para a correção deste erro. Caso ela não consiga consertar, ela encaminha para a degradação no proteassoma que também reconhece essa cadeia hidrofóbica….

    exibir mais
  • Morte celular - Patologia
    1887 palavras | 8 páginas

    cromossomos e as chaperonas no RER. Elas geralmente são normais, mas eventualmente há proteínas mal formadas, erradas, aí então elas vão para o reparo. Em exposição prolongada à fatores de stress (UV, radiação, radical livre, calor) as proteínas mal formadas não são translocadas e vão ser acumuladas. Aí então as proteínas tem 4 caminhos (mecanismos de reparo): 1. Ativa as caspases (apoptose) As caspases geram apoptose – morte 2. Maior síntese de chaperonas (reparo) Chaperonas atuam no reparo-….

    exibir mais
  • Biomedicina
    1483 palavras | 6 páginas

    destinados à síntese proteica para o próprio retículo, golgi, formar lisossomos, compor MP ou secretar. Há moléculas que evitam más conformações nas proteínas, essas são as chaperonas (não permitem que a proteína adquira enovelações temporárias), chaperoninas (responsáveis pelo “conserto” das conformações erradas) e o proteassoma (degrada a proteína errada). O REL está relacionado à síntese de proteínas e lipídeos. O Complexo de Golgi é formado por uma face cis; cisterna cis, medial e trans; e uma….

    exibir mais
  • Elementos de ecologia
    2299 palavras | 10 páginas

    folheto não fica maior do que a do folheto virado para o lúmen do retículo? R: Por causa da ação das scramblases , que flipam (ou viram, ou translocam) metade dos fosfolipídios inseridos para o outro folheto. 6) Onde se localizam os proteassomas? Qual a sua função? R: Os proteassomos se localizam no citoplasma . Sua função é degradar proteínas mal formadas ou em excesso, que são apresentadas por ubiquitina. 1 – Por que o citoplasma aparece transparente ao microscópio óptico….

    exibir mais
  • Príons - Seres quase vivos
    1168 palavras | 5 páginas

     PrPc e PrPSc  Mesma sequência de aminoácidos, estrutura secundária diversa  α-hélices x folhas β-pregueadas  Proteínas Chaperonas  Epigenética  Herança genética  Mutação em célula germinativa  Resistência a congelamento, ressecamento, radiação UV, calor do cozimento normal dos alimentos, pasteurização e esterilização usual  Resistência ao proteassoma  Não induzem resposta imunológica A proteína saudável: PrPc  Funcionamento conjunto (30 proteínas + STI-1)  Chave e fechadura….

    exibir mais
  • Endomembranas
    2629 palavras | 11 páginas

    Calreticulina (CRT)e calnexina (CNX) são membros de uma família de chaperonas do RE que funcionam assistindo o dobramento e montagem das subunidades da maioria das glicoproteínas N-ligadas que passam através do RE. PDF Created with deskPDF PDF Writer - Trial :: http://www.docudesk.com Resposta a proteína não dobrada em levedura. A acumulação de proteínas erroneamente dobradas no lúmen do RE sinaliza a ativação da transcrição de genes de chaperonas que ajudam a célula a suportar a abundância dessas proteínas….

    exibir mais
  • biologia celular
    3419 palavras | 14 páginas

    não fica maior do que a do folheto virado para o lúmen do reticulo? R: Por causa da ação das seramblase que flipam (ou viram ou translocam) metade dos fosfolipídios inseridos para o outro folheto. 12. Onde se localizam o proteassoma ?Qual a sua função? R: Os proteassomas se localizam no citoplasma. Sua função é degradar as proteínas mal formadas ou em excesso que são apresentadas por ubiquitina. 13. O poder de resolução do microscópio óptico é de 0,2 micrometros, o que nos permite visualizar….

    exibir mais

Outros Trabalhos Populares