bioqu mica hemoglobina

Transporte de Gases pela Hemoglobina

Bioquímica
Renata Valença

ESTRUTURA
Grupo Heme – unidade não protéica – ligação ao oxigênio – g. prostético

O átomo de Ferro está no estado ferroso (Fe 2+)
4 grupos pirrólicos

Anel porfirínico

O O2 liga-se a resíduos de histidina (proximal e distal)

HEMOGLOBINA
Tetrâmero:
2 subunidades α
2 subunidadesβ
•Liga-se a 4 moléulas de O2
•Cada subunidade é idêntica à mioglobina
A conformação das subunidades é semelhante Conformações da Hemoglobina
FORMA T (Tensa)
- Forma desoxigenada
- Os dímeros interagem por ligações iônicas e pontes de hidrogênio (pouco movimento)
- Baixa afinidade pelo Oxigênio
FORMA R (Relaxada)
-Forma oxigenada
-Ruptura das ligações (liberdade de movimento)
Alta afinidade pelo Oxigênio

Ligação Cooperativa do Oxigênio à
Hemoglobina
A informação sobre a situação de um grupo heme com relação a ligação do
O2 é transmitida de modo mecânico, devido aos movimentos da proteína.

- Eficiência na transporte de oxigênio
- O quarto O2 liga-se com 300 vezes mais afinidade do que o primeiro.

Ligação do Oxigênio à Mioglobina e à
Hemoglobina
Mioglobina – 1 molécula de oxigênio
Hemoglobina – 4 moléculas de oxigênio
Grau de saturação (Y) das proteínas – 0 a 100%
HEMOGLOBINA
O2 = 80 mm Hg O2 = saturada
O2 = 26 mm Hg O2 = 50% saturada

Ligação do Oxigênio à Mioglobina e à
Hemoglobina

- Mioglobina - maior afinidade pelo oxigênio. (Hipérbole)
- Para qualquer PO2, a Y é sempre maior do que para a hemoglobina. (Sigmóide)

Ligação Reversível ao Oxigênio
• Interações heme-heme (efeito cooperativo)
- Mudanças estruturais em um dos grupos heme e transmitidas aos outros.

Pumões – Oxiemoglobina

Pressão de oxigênio – PO2: Tecidos - Desoxiemoglobina

Ligação Reversível ao Oxigênio
• Efeito Bohr
- PCO2 elevada – pH baixo – maior liberação de oxigênio
- Ligação do O2 e liberação do CO2 e H+;
- Liberação de O2 e ligação de CO2 e H+
HbO2 + H+
(Oxi)

HbH+ + O2
(Desoxi)

Ligação Reversível ao Oxigênio
• Efeito Bohr
- PCO2