Anemia Falciforme

PESQUISA SOBRE ANEMIA FALCIFORME
A hemoglobina é uma proteína levemente esférica composta por quatro subunidades: duas alfa, com 141 resíduos de aminoácidos cada uma, e duas beta com 146 resíduos cada. A cadeia alfa é codificada pelo gene alfa-globina, enquanto a cadeia beta é codificada pelo gene beta-globina.
Cada uma das cadeias da hemoglobina possui em seu interior um radical heme que contém um átomo de ferro. A hemoglobina nada mais é que um carregador do átomo de ferro, que por ser altamente reativo, deve ficar fortemente ligado à proteína quando a mesma circula pelo sangue. Esta ligação é feita através do radical heme. É graças a alta reatividade do ferro e grande afinidade pelo oxigênio que o mesmo pode ser transportado para todos os tecidos do corpo. Deste modo, a capacidade de circulação da hemoglobina é fundamental para que o oxigênio ligado ao átomo de ferro seja levado a todas as partes do corpo, incorporando-se em várias reações celulares e participando da produção de energia oxidativa que ocorre na mitocôndria. Em último caso, a capacidade de circulação da hemoglobina depende, em grande parte, de sua forma.
A forma que uma proteína adota é, antes de tudo, determinada pela chamada estrutura primária da proteína, que nada mais é que sua sequência de aminoácidos. A partir da estrutura primária, a proteína irá se desdobrar, naturalmente, em sua forma secundária, terciária e no caso da hemoglobina, quartenária.
O que difere a hemoglobina normal da hemoglobina doente/anormal (denominada hemoglobina S) é a sequência primária de cada uma, que é determinada pela sequência de DNA. Enquanto na hemoglobina normal há o ácido glutâmico ocupando a sexta posição da seqüência, na hemoglobina S é a valina que ocupa esta posição. Esta troca é consequência da substituição de um único nucleotídeo na sequência de DNA. Ao invés do nucleotídeo adenina na posição 20 da cadeia de DNA, na sequência anormal encontra-se o nucleotídeo timina. Esta simples mudança afeta a