Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

Aminoácidos e Proteínas
Prof. M. Sc. Pedro Gregório Vieira Aquino

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Importância
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Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as suas partes!

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É a principal forma pela qual a informação genética se expressa!

Diversidade de funções
• ENZIMAS E HORMÔNIOS:
– Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.

• MÚSCULOS E TENDÕES:
– Proporcionam ao corpo os elementos do movimento. • PELE E CABELO:
– Oferecem revestimento externo.

• HEMOGLOBINA:
– Transporte de oxigênio.

Estrutura geral dos
Aminoácidos

Os aminoácidos

• Os aminoácidos presentes nas proteínas são isômeros L
– A biologia é canhota

• Glicina não tem isomeria óptica Carbono alfa Estereoisomeros

a-carbon is a chiral center

Two stereoisomers are called enantiomers.

The solid wedge-shaped bonds project out of the plane of paper, the dashed bonds behind it.
The horizontal bonds project out of the plane of paper, the vertical bonds behind.

The Stereochemistry of Amino Acids

http://www.imb-jena.de/~rake/Bioinformatics_WEB/gifs/amino_acids_chiral.gif

20 aminoácidos definidos por seu códon no mRNA
Grupo R 5 grupos distintos
2 aminoácidos não usuais
Inserção depende de um elemento cis no mRNA

Grupo R apolar e alifáticos
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Ligações de Van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso
– Interações hidrofóbicas

• Gly; menor aminoácido
• Met
– Possui átomo de enxofre

• Pro
– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural

Grupo R aromáticos
• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água
• Modificações póstraducionais
– Fosforilação do OH da tirosina

• Fenilalanina
– Mais apolar

Grupos R polares, não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil

• Asparagina e glutamina
– Grupo amida

• Cisteína
– Grupo