Mioglobina E Hemoglobina

carreador de elétrons sendo alternadamente oxidado e reduzido. • Hemoglobina e mioglobina: o grupo heme serve para ligar de forma reversível o oxigênio Grupo Heme: • É um complexo entre o protoporfirina e o íon ferroso (Fe+2) • O ferro está preso na molécula do heme por meio de ligações a 4 nitrogênios do anel porfírico • o íon ferroso pode formar duas interações adicionais, uma de cada lado no plano do anel porfírico Mioglobina • É constituída de apenas uma cadeia polipeptídica de…

Clorocruorina - tem cor verde quando oxigenada - é uma hemoglobina com substituição de um radical vinil por um formil do grupo heme - encontrado na hemolinfa de 4 famílias de poliquetos (Sabellidae, Serpulidae, Chlorhaemidae, Ampharetidae). O clorocruorina é um hemoprotein transportadora de oxigênio de muitos anelídeos , e destaca-se porque é de cor verde quando desoxigenada (em contraste com o vermelho profundo de hemoglobina ), mas é vermelho brilhante, quando ela contém…

prostético. - macromoléculas complexas - O que distingue uma proteína da outra é o numero de aminoácidos, o tipo de aminoácidos e a sequencia na qual eles estão ligados Função das Proteínas Elas exercem diversas funções, como: - Transporte (hemoglobina) - catalisadoras; - armazenamento; - hormônios; - enzimáticas; - nutricional; - agentes protetores Organização Estrutural Estrutura Primária: sequencia de aminoácidos e ligação peptídica Estrutura Secundária: ocorre…

utilizadas para separar peptídeos e proteínas). Os peptídeos e polipeptídeos ocorrem em uma vasta gama de tamanhos e composições: ocitocina (9 resíduos a.a.), podem ocorrer estruturalmente associados não covalentemente, apresentando subunidades, a hemoglobina possui 4 subunidades polipeptídicas, sendo duas cadeias alfa idênticas e duas cadeias beta idênticas, todas mantidas por interações não covalentes. Algumas proteínas contêm componentes químicos associados permanentemente aos a.a.…

relação a duração máxima da espécie)?; 3­ em repouso ou ativo?. Slide 12 Quando os mamíferos marinhos deixam a atmosfera para submergir carregam consigo o O2 em tres grandes estoques internos: o O2 ligado a hemoglobina no sangue, o O2 ligado a mioglobina muscular e o O2 contido no ar dos pulmões. Esses estoques permitem ao catabolismo aeróbio continuar ativo por algum tempo durante o mergulho. As reservas internas de O2 permitem a…

diferentes funções Transportadoras Estruturais Contráteis De Defesa Reguladoras Nutrientes e de Armazenamento Catálise Enzimática Transporte  Muitas moléculas e íons pequenos transportados por proteínas específicas. Ex.: Hemoglobina Hemoglobina são Contração Actina e miosina Catálise Enzimática A grande maioria das moléculas com atividade catalítica são proteínas (enzimas). Ex.: DNA polimerase Estruturais  Sustentação Mecânica…

pela hemoglobina, uma proteína presente nas hemácias, que além de carrear O2 tem uma importante função na manutenção do pH sangüíneo. A molécula de hemoglobina é constituída de quatro subunidades, onde cada subunidade pode transportar uma molécula de oxigênio A mioglobina, uma proteína semelhante a uma subunidade da hemoglobina, é encontrada em grande quantidade no músculo, funcionando como um reservatório adicional de oxigênio. Por ter uma afinidade maior por oxigênio em relação a…

por ligação de metileno. δ IV I γ α III β As porfirinas facilmente se associam a íons metálicos como o ferro, sendo sua principal função o transporte de elétrons e gases como o O2 e CO2. A principal porfirina é a heme, que forma a hemoglobina, a mioglobina (nas quais o Fe2+ tem a função de ligar uma molécula de O2, possibilitando o seu transporte na musculo), citocromos (o grupo heme transporta elétrons) , peroxidase, catalase, etc... As porfirinas podem se ligar aos íons: ferro,…

| |Enzimas |Tripsina, Hexodoquinase | |Proteínas Transportadoras |Hemoglobina, Mioglobina, Albumina do Soro | |Proteínas Nutritivas e de Reserva |Ovoalbumina, Caseína do leite, Ferritina | |Proteínas Contráteis e de movimento

partir de exemplos práticos. - Abordar a desnaturação, a renaturação proteica e os agentes desnaturantes. PLANO DE AULA  Conteúdo • Níveis estruturais das proteínas; • Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária; • Mioglobina e hemoglobina; • Desnaturação e renaturação; • Contração muscular; • Temas para o seminário de 24/02. Introdução  Proteínas biologicamente ativas;  Estrutura aleatória vs. estrutura precisa; Estrutura primária; Estrutura…