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AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são unidades monoméricas que formam as proteínas. São constituídos de um grupo amina, um grupo carboxila, um hidrogênio e um grupo R, específico de cada aminoácido (sendo este grupo o que os diferencia), ligados à um carbono alfa:

Com exceção da glicina os aminoácidos podem existir em duas formas, a L e a D. Estas formas são possíveis pois eles são considerados moléculas quirais, ou seja, apresentam imagem especular que não se sobrepõe. L e D são estereoisômeros ópticos, cada um é chamado de enantiômeros, opticamente ativos, ou seja, modificam o plano da luz polarizada. Os aminoácidos encontrados nas proteínas estão sobre a forma L, mas na natureza encontramos alguns sob a forma D. Os aminoácidos individuais são classificados de acordo com as propriedades das cadeias laterais ou grupo R. Dois critérios são especialmente importantes, a natureza polar e apolar da cadeia lateral e a presença de um grupo acídico ou básico, alinfáticos ou aromáticos. Aminoácidos livres em pH neutro, o grupo carboxilato é carregado negativamente e o grupo amina é carregado positivamente. Os a.a. sem grupos carregados em suas cadeias laterais existem em solução neutra como zwitterions, sem nenhuma carga líquida, ou como um íon dipolar, o qual pode atuar tanto como um ácido quanto como uma base. Substâncias possuindo esta natureza dual (ácido-base) são anfóteras. As curvas de titulação dos a.a. indicam a variação de pH nas quais os grupos tituláveis ganham ou perdem prótons, predizem a carga elétrica dos aminoácidos. As cadeias laterais também podem contribuir com grupos tituláveis. Em pH muito baixo o aminoácido está totalmente protonado, no ponto médio do primeiro estágio da titulação estão presente concentrações equimolares da forma doadora de prótons e da forma receptora, nestas soluções os aminoácidos funcionam como bons tampões, ou seja, nos valores de seus pKa estendendo um unidade acima ou abaixo do pH. O primeiro grupo a desprotonar é o carboxil,