Daniele

durante a desnaturação da proteína e concentração de calor e caracterizar a presença de proteínas em material biológico através da reação do biureto. Desnaturação da proteína do fígado da clara e gema do ovo. Com esta experiência verificamos como reage a proteína ao calor e à adição do álcool, concluindo que se desnatura apenas com o calor e com o álcool. As proteínas (polímeros naturais de aminoácidos condensados), formam cadeias polipeptídicas longas, dispostas no espaço de modos característicos. A sequência dos aminoácidos é sempre igual, com um número variado de combinações possíveis. As cadeias polipeptídicas estão enroladas em forma de hélice ou ligadas lateralmente a outras cadeias formando folhas. As forças intermoleculares responsáveis por estes arranjos conformacionais são, predominantemente, as ligações de hidrogênio entre os grupos carbonilo, e os hidrogênios do grupo amino. Quando a proteína deixa de exercer as suas funções, diz-se desnaturada. A desnaturação ocorre quando os seus enrolamentos e agrupamentos característicos são desfeitos. Pode ser provocada por agentes externos diversos - variação da temperatura, forças de cisalhamento ou valores de pH extremos. A albumina é uma proteína de alto valor biológico presente na clara do ovo (proteína majoritária), no leite e no sangue. É solúvel em água, moderadamente solúvel em soluções salinas e sofre desnaturação por ação térmica. Possui propriedades antigênicas que a tornam termoestável (resistente à…

importante que pode vir a ocorrer é a desnaturação proteica, que é a quebra das interações responsáveis pelos níveis estruturais das moléculas, que, apesar de manter a sequência dos aminoácidos, altera as propriedades da molécula numa forma que ela pode vir a ser inutilizada. No caso de uma febre muito alta, por exemplo, esse fenômeno representa um risco à vida por inutilizar as proteínas catalizadoras (enzimas). A desnaturação de uma proteína também pode ser observada quando alteramos o…

da indústria do petróleo. Alimenta mais de 60% das necessidades energéticas das economias industriais e apesar do enorme esforço científico e tecnológico desenvolvido nos últimos 30 anos para encontrar fontes alternativas, ainda não foi encontrada fonte de energia, com custos comparáveis ao petróleo, que possa substituí-lo. Após a extração do petróleo do subsolo ou do fundo do mar, ele é transportado para as refinarias, onde o minério bruto é beneficiado e transformado em produtos…

de sua função, a esse fenômeno dá-se o nome de desnaturação. Os principais agentes desnaturantes são: pH, temperatura, agentes químicos, agitação vigorosa e surfactantes. A desnaturação proteica pode ser reversível ou irreversível, que ocasionam respectivamente perca parcial ou completa de suas funções biológicas. Muitas vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam sua conformação nativa e restauram a atividade biológica quando o agente desnaturante é removido ou…

seguir adicione 1,0 mL do reativo de biureto em cada um deles. O que ocorreu? Demonstre a reação. SEGUNDA PARTE DA PRÁTICA 8. REAÇÕES DE DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 8.1. Ação do calor Em cinco tubos de ensaio coloque 2,0 mL da solução de albumina (proteína); aqueça-os em banho Maria fervente por 5 minutos. Observe. Tente solubilizar o precipitado em solventes comuns: 2 mL de água, 2 mL de álcool etílico, 2 mL de acetona, 2 mL de clorofórmio e2 mL de éter etílico, respectivamente…

Caracterizar a presença de proteína em material biológico; Verificar experimentalmente a precipitação de proteínas com e sem desnaturação; Relacionar as observações práticas e teóricas de propriedades gerais, estrutura e isolamento de proteínas. FUNDAMENTO TEÓRICO: A caracterização de proteínas pode ser feita utilizando reações de coloração ou precipitação. Devido à…

biológica, denominamo-la nativa. (1) 1.2- A desnaturação de Proteínas As proteínas podem sofrer um processo de desnaturação, ou seja, perder a sua conformação, já que as ligações fracas responsáveis pelas estruturas secundária, terciária e quaternária são rompidas (pontes dissulfeto e/ou ligações de hidrogénio e/ou interacções hidrofóbicas e/ou pontes salinas), levando à precipitação da proteína, perda de sua conformação mais estável e, consequentemente, a perda de sua função…

5mL; • 6 Tubos de ensaio; • Banho-maria 100°C; • Agitador de tubos (vórtex); • Água destilada; • Clara de ovo diluída 4 vezes em NaCl 0,1%; • Ácido tricloroacético a 10%; • Acetato de chumbo a 10%; • Álcool etílico absoluto; • Cloreto de sódio 1,0 mol/L; • Solução saturada de sulfato de amônio (60%); 2. OBJETIVO Ao final desta aula o aluno deverá estar apto a observar a perda de solubilidade da proteína (precipitação), passando ou não pelo processo de desnaturação.…

molécula que contém simultaneamente grupos funcionais amina (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH). A ligação peptídica A ligação das moléculas de α–aminoácidos que se condensam, recebem o nome de ligação peptídica, que formam compostos denominados polipeptídeos. A condensação de milhares de moléculas de aminoácidos é o resultado das proteínas. Os produtos de massa molecular até 10.000u são denominados por convenção peptídeos, e os de massa molecular superior são…

hábito alimentar, suprindo as restrições metabólicas. Lipídios: Os lipídios são compostos com estrutura molecular variada, apresentando diversas funções orgânicas: reserva energética, isolante térmico, além de colaborar na composição da membrana plasmática das células (os fosfolipídios). Os lipídios podem ser classificados em óleos (substâncias insaturadas) e gorduras (substâncias saturadas), encontrados nos alimentos, tanto de origem vegetal quanto animal, por exemplo: nas frutas…