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As hexoquinases, enzimas que catalizam a fosforilação da glicose, são uma família de isoenzimas tecido-específicas que diferem em suas propriedades cinéticas. A isoenzima encontrada no fígado e células do pâncreas tem um km muito mais alto do que outras hexoquinases e é chamada de glicoquinase.2 As cinases são enzimas que catalizam a transferência de um grupo fosforil terminal do ATP para um aceptor nucleófilo. No caso da hexoquinase, o aceptor é uma hexose, normalmente D-glicose, embora a hexoquinase possa catalisar a fosforilação de outras hexoses comuns, tais como D-frutose e D-manose. A hexoquinase, como muitas outras cinases, requer Mg2+ para sua atividade, pois o verdadeiro substrato da enzima não é ATP-4, e sim MgATP-2.1 Em muitas células, parte da hexoquinase se encontra ligada a porinas na membrana mitocondrial externa, as quais dão a essas enzimas o acesso precoce ao ATP recém-sintetizado conforme ele sai da mitocôndria.2
Reação 2: fosfoexose-isomerase[editar | editar código-fonte]
Na segunda reação, catalisada pela enzima glicosefosfato-isomerase (também chamada de fosfoexose isomerase), a glicose-6-fosfato, uma aldose, é convertida num processo de isomerização reversível em frutose-6-fosfato, uma cetose, assim, permitindo um sítio de entrada para a frutose da dieta na glicólise. Esta isomerização tem um papel crítico na química geral da via glicolítica, uma vez que o rearranjo dos grupos carbonil e hidroxil em C-1 e C-2 é uma preparação necessária para os próximos dois passos. A fosforilação que ocorre na reação seguinte (reação 3) requer que o grupo em C-1 seja primeiramente convertido de um carbonil para um álcool e, na reação subsequente (reação 4), a clivagem da ponte entre C-3 e C-4 pela aldolase requer um grupo carbonil em C-2.1
Reação 3: