Relatório de farmacotécnica introdução à prática laboratorial

UNIVERSIDADE SÃO FRANCISCO

BIOQUÍMICA CLÍNICA
TRABALHO DE MIOGLOBINA

SANDRA ANDRIOLLI
RA:004201101076

2012

INTRODUÇÃO

Mioglobina é uma proteína de cadeia simples, um peso molecular de 17053 Da, construída de 153 resíduos de aminoácido . A construção de secundária e terciária é muito semelhante à da subunidade β de hemoglobina . O enrolamento da cadeia polipeptídica é complexo e assimétrico. O interior desta proteína consiste quase exclusivamente em resíduos apolares, tais como a leucina, a valina, a metionina e a fenilalanina. Os resíduos carregados, tais como o aspartato, o glutamato, a lisina e a arginina não se observa no interior da mioglobina. Os únicos resíduos polares no interior são duas histidinas (a distal e a proximal) que têm um papel fundamental na ligação ao oxigênio. A mioglobina, tal como outras proteínas da família das globinas, contém um único grupo prostético hemo, que se encontra alojado numa cavidade hidrofóbica entre as hélices E e F, e que lhe oferece a capacidade de se ligar ao oxigênio.

Moléculas de mioglobina.

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FUNÇÃO

O seu principal papel fisiológico é facilitar o transporte de oxigênio no músculo, que é o tecido que mais rapidamente respira em condições de intensa atividade. Tem um papel fundamental no transporte de oxigênio para a mitocôndria durante o exercício físico.
A mioglobina está presente no coração e no músculo esquelético, funciona tanto como um reservatório de oxigênio quanto como um carreador de oxigênio que aumenta a velocidade de transporte de oxigênio dentro da célula muscular.
É dosada quando sentimos dor no coração (infarto).

IDENTIFICAÇÃO DA MIOGLOBINA

Os níveis de mioglobina elevam-se nas primeiras 1 a 3 horas após o infarto, com pico entre 6 e 9 horas e duração de 12 a 24 horas. No infarto do miocárdio, observam-se aumentos de até dez vezes o valor normal. Apresenta sensibilidade de 75% a 95% no pico e especificidade de 70%. Dosagens