Relatorio De Bioquimica Aula 5

655 palavras 3 páginas
Introdução

As proteínas são moléculas grandes, presentes em todos os seres vivo e formadas por sequências de aminoácidos ligados por ligações peptídicas apresentando, portanto, uma estrutura única e tridimensional. Essa estrutura é o que determinará sua função no organismo dos seres vivos. Quando a proteína está em sua condição mais estável termodinamicamente, exercendo uma função específica biológica, denomina-se inativa.

Mas, as proteínas podem sofrer um processo de desnaturação, ou seja, perder a sua conformação, já que as ligações fracas responsáveis pelasestruturas secundárias, terciária são rompidas (pontes bissulfeto e/ou ligações de hidrogênio e/ou interações hidrofóbicas e/ou pontes salinas), levando à precipitação da proteína, perda de sua conformação mais estável e, consequentemente, a perda de sua função biológica. Agentes físicos e químicos podem levar a tal situação, como: temperatura, solventes orgânicos, altas concentrações salinas, ácidos fortes e agentes caotrópicos.

É importante realçar que na desnaturação de proteínas somente são rompidas as interações fracas, e não as ligações peptídicas, umas vez que essas têm caráter de ligação dupla e só são rompidas por ações enzimáticas catalíticas ou em meio extremamente ácido (H2SO4 ou HCl concentrados) associado a altas temperaturas.

O biureto é uma substância formada pela mistura de cobre, hidróxido de sódio e um complexo que estabiliza essa mistura. Dessa forma, quando em solução que contenhaproteínas, essas formam um complexo púrpuro, em soluções salina, uma vez que o íon cobre se liga ao nitrogênio dos aminoácidos. Assim, podemos estimar a concentração da solução que contenha proteínas, quando colocamos a amostra em um espectrofotômetro, emitindo luz monocromática de comprimento de onda de 530 nm. Não deve ser utilizado o comprimento de onda de 270 nm, uma vez que a probabilidade de outros aminoácidos ou substâncias absorverem luz nesse comprimento e interferirem negativamente no resultado é

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