Relat Rio Da 3 Aula Pr Tica De Bioqu Mica 333

Introdução

As proteínas são constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos,e são as macromoléculas biológicas mais abundantes nas células e em suas partes. O conhecimento sobre as estruturas das proteínas se deve ao estudo individual de várias destas, podendo ser feito através da separação de uma das outras, utilizando técnicas que determinam as suas propriedades. Essa separação de proteínas se faz através de um extrato bruto, que é uma solução que contém as proteínas retiradas da quebra de uma célula. Este extrato será a amostra utilizada nos experimentos que possam qualificar, quantificar proteínas do meio.
Como uma proteína contém vários grupos carregados(íons) na sua estrutura, sua solubilidade depende das concentrações dos sais dissolvidos, da polaridade do solvente, do pH do meio e temperatura. Essas variáveis podem ser manipuladas a fim de precipitar certa(s) proteína(s) e fazer com que outras continuem solubilizadas. A solubilidade de uma proteína, em baixas concentrações iônicas, aumenta conforme for adicionando sal ao meio, provocada pelo salting in. Os íons adicionados fornecem proteção aos íons ativos da proteína, provocando enfraquecimento entre as forças de atração entre proteínas (tais forças geram agregação e precipitação). Contudo, quanto mais sal ainda for adicionado, chegará um ponto em que a solubilidade da proteína diminui, causada pelo efeito chamado de salting out. Ele é gerado de uma competição, entre os íons do sal adicionado e moléculas de proteínas dissolvidas, por moléculas do solvente (água). Em altas concentrações de sal, tantos íons adicionados são solvatados, que há expressivamente menor quantidade de solvente disponível para dissolver outras substâncias, inclusive proteínas. O sulfato de amônio ((NH4)2SO4) é o sal mais utilizado para produzir o efeito salting out pois é uma substância muito solúvel em água, suas propriedades químicas independem da temperatura e não possui efeitos prejudiciais à maioria das proteínas.
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