PS Todo o conte do a partir de Enzimas

ENZIMAS
Propriedades das Enzimas:
As enzimas são catalisadores biológicos de estrutura proteica, que aumentam a velocidade das reações químicas em condições fisiológicas de temperatura e pH, e não são consumidas durante a reação que catalisam.
As enzimas contêm uma região específica chamada de sítio ativo, ao qual o substrato se encaixa e é convertido em produto. Contém cadeias laterais de aminoácidos que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. O sítio ativo liga ao substrato (S) formando o complexo enzima-substrato (ES) que é convertido em no complexo enzima-produto (EP) que subsequentemente se dissocia em enzima (E) e produto (P).
As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química.
Algumas enzimas se associam com um co-fator não proteico, que é necessário para a atividade enzimática. Esse co-fator pode ser orgânico (coenzima, grupo prostético) ou inorgânico (metal).
Cada tipo de coenzima (molécula orgânica) apesenta uma função química particular: algumas são agentes oxirredutoras, outras transferidoras... Ex.: Dinucleotídeo
Nicotinamida de Adenina (NAD+).
As enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula.
Classe das enzimas e tipos de reações que são catalisadas em cada uma:
1) Oxirredutases → Catalisam reações de oxirredução (transferência de e).
Ex.: Lactato desidrogenase.
2) Transferases → Catalisam a transferência de grupos contendo C-, N- ou P-.
Ex.: Serina hidroximetil transferase.
3) Hidrolases → Catalisam a quebra de ligações covalentes pela adição de H 2O.
Ex.: Urease.
4) Liases → Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N.
Ex.: Piruvato descarboxilase.
5) Isomerases → Catalisam interconversão de um isômero em outro.
Ex.: Epimerase.
6) Ligases → Catalisam a formação de ligações entre carbonos e O, S, N, acoplada à hidrólise de ATP.
Ex.: Piruvato carboxilase.