Ezimas

ENZIMAS
São proteínas que catalisam as reações, com reações de algumas RNAs as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, diminuindo a energia de ativação.

As isoenzimas são enzimas que diferem na sequencia de aminoácidos, porém catalisam a mesma reação.
As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
Lipazes atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos.
Catalases decompõem a água oxigenada;
Amilazes decompõem os amidos em açucares mais simples;
Proteases decompõem as proteínas;
Celulases decompõem celulose;
Pectinases decompõe a pectina;
Xilanases decompõem a xilana;
Isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
Beta- glucanases decompõem a beta-glucana;
As enzimas comumente encontradas no trato digestivo são a pepsina, a tripsina e peptidases (que decompõem as proteínas), lípases e amilases. Doenças causadas pela falta de enzimas:
Gastrite e colite, inflamação do pâncreas (aguda ou crônica), diminuição do ácido estomacal, doença de Meniére. Hemorroidas, inflamação da traqueia, rematismo, asma, cataraca, arritimia, arteriosclerose, alergia a pólem, esterilidade e câncer. ,
Motivos da diminuição das enzimas: Aumento da idade hábitos alimentares inadequados, poluição. Veremos agora algumas enzimas de diagnostico clínico.
Glioxalase I humana
Na prática, a falta de especificidade é parcialmente superada pela medida de vários parâmetros (que incluem várias enzimas). Como as concentrações relativas das enzimas variam consideravelmente em diferentes tecidos, é possível, pelo menos em parte, identificar a origem de algumas enzimas. Por exemplo, apesar das enzimas transaminases ALT (TGP) e AST (TGO) serem igualmente abundantes no tecido hepático, a AST (TGO) apresenta concentração 20 vezes maior que a ALT (TGP) no músculo cardíaco. A determinação simultânea das duas enzimas fornece uma clara indicação da provável localização da lesão tecidual. A especificidade enzimática pode também ser