bioquimica

Proteína G é uma classe de proteínas envolvida na transdução de sinais celulares. Elas são chamadas de proteínas G porque funcionam como "chaves moleculares", alternando entre um estado de ligação com uma guanosina difosfato inativa (GDP) e outro com uma guanosina trifosfato ativa (GTP). Isso leva a regulação dos processos seguintes da célula.

As proteínas G foram descobertas quando Alfred G. Gilman e Martin Rodbell tentavam desvendar como a adrenalina estimulava as células. Eles descobriram que quando um hormônio como a adrenalina se ligava a um receptor, o receptor não estimulava diretamente enzimas como a adenilato ciclase. Ao invés disso, o receptor estimulava uma proteína G, que, por sua vez, estimulava a adenilato ciclase a produzir um segundo mensageiro, o AMP cíclico.1 Pela descoberta, os dois cientistas ganharam, em 1994, o Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina.2

Mecanismo comum[editar | editar código-fonte]

Ciclo da proteína G
A proteína G é composta por 3 subunidades: alfa (α), beta (β) e gama (γ). A unidade α possui um sítio de ligação com o GTP ou GDP. As subunidades β e γ permanecem sempre unidas. A proteína G se localiza na superfície interna da membrana da célula, ligada ao receptor acoplado à proteína G.

Quando um ligante ativa o receptor acoplado à proteína G, ele induz uma mudança conformacional no receptor (uma mudança no formato) que permite que o receptor funcione como um fator de troca do nucleotídeo guanina, colocando GTP no local do GDP que está na subunidade Gα. Isso desencadeia a dissociação da subunidade Gα (que está ligada ao GTP) do dímero Gβγ e do receptor. Ambas, Gα-GTP e Gβγ, podem então ativar diferentes cascatas de sinalização (vias de segundo mensageiro, como o AMPc, por exemplo) e proteínas efetoras.

A molécula de GTP ligada é finalmente hidrolisada pela subunidade Gα (que possui atividade enzimática de uma cinase), tornando-se novamente GDP, o que permite que a subunidade Gα se recombine com o dímero Gβγ,