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A M I N O Á C I D O S: QUESTÕES

1) Se você tivesse que escolher entre Gly e Tyr para demonstrar ionização de aminoácidos, qual escolheria? Por que?
Gly, pois não tem cadeia lateral e é necessário acompanhar apenas dois grupos ionizáveis..

2) De acordo com o resultado obtido na reação entre ninidrina e edulcorante, qual é a fórmula desse último, sabendo-se que ele é um dos exemplos citados no protocolo de carboidratos?
O edulcorante é uma molécula resultante da ligação de dois aminoácidos, mas não acontece por meio de ligação peptídica. Verifique a estrutura na apostila.

3) O que ocorre com um aminoácido submetido à eletroforese em pH igual ao seu PI?
Não se movimenta, pois no pI sua carga líquida é igual a zero.

4) Quais as fórmulas da histidina em diferentes valores de pH? Qual a fórmula predominante em pH = 6,0, sabendo que pK-COOH = 1,82, pK-NH3+ = 9,17 e pKR = 6,0?
Monte a estrutura genérica de um aminoácido e seu grupo R e faça a previsão das ionizações nos pKas. Isso facilitará a encontrar o comportamento da molécula no pH da questão.

5) Esquematize a fórmula de um dipeptídeo constituído por histidina e prolina, sendo a prolina o resíduo C-terminal.
Deixa de preguiça, pega as estruturas no Google e monta a molécula‼‼

P R O T E Í N A S

1) Por meio de quais reações podemos acompanhar a hidrólise de uma proteína?
Por exemplo de biureto. Se ele marca ligações peptídicas, então na hidrólise essas ligações são quebradas, portanto, a cor deve desaparecer com a progressão da hidrólise.

2) Há alguma diferença na precipitação das proteínas por sulfato de amônio ou por TCA?
A primeira por perturbar a camada de solvatação da proteína, a segunda por desnaturação.

3) Sendo o pI da caseína do leite igual a 4,55, sob qual forma essa proteína estará no estômago, onde o pH oscila entre 1,5 e 2,0?
Verifique a estrutura da caseína e faça suas previsões.

4) Qual o papel da ureia na desnaturação da ovoalbumina?
Capítulo 12 do