Bioquimica!

GD Estrutura e funções das proteínas
1 – a) Observa-se que a hemoglobina A ( HbA; maternal ) está cerca de 60% saturada quando a pO2 é de 4KPa, enquanto a hemoglobina F ( HbF; fetal ) que está mais de 90% saturada sob as mesmas condições fisiológicas inca maior afinidade do O2 para o HbF é maior que a HbA .A hemoglobina fetal possui maior afinidade pelo O2, pois sintetiza duas subunidades gama (cadeias gamas) em vez de subunidades beta, formando a hemoglobina α2ϒ2. Esse tetrâmero possui afinidade muito menor pelo BPG, que a hemoglobina de um adulto normal, e uma afinidade maior pelo O2.
b) O significado fisiológico para as afinidades diferentes é que a maior afinidade do HbF garante que o oxigênio fluirá na placenta do sangue maternal para o fetal. O sangue fetal alcança saturação completa onde a afinidade do O2 para a HbA for menor.(A hemoglobina adulta, possui duas cadeias alfa e duas cadeias betas, formando uma hemoglobina alfa2beta2 que apresenta maior afinidade pelo BPG. Já a Hemoglobina fetal, possui duas cadeias alfa e duas cadeias gama, formando a hemoglobina alfa2gama2. Na hemoglobina as cadeias beta ligam-se ao BPG, seu regulador natural que participa na liberação do O2. Essa diferença garante a perfeita oxigenação embrionária durante a gestação, permitindo a grande captação de O2 pelo sangue fetal. A placenta é pobre em O2, e o mesmo é liberado da mãe para o feto).
2 –O comportamento cooperativo da hemoglobina surge das interações das subunidades. As alterações conformacionais que ocorrem nas cadeias globínicas da hemoglobina na transição oxigenação-desoxigenação são transmitidas de uma cadeia a outra através de contato nas interfaces subunidades. Esse fenômeno é a base molecular da cooperatividade de uma forma de alosteria característica de proteínas oligoméricas (multiméricas). Por ser monomérica, a mioglobina não tem essa propriedade. A cooperatividade na hemoglobina é positiva. Isso significa que quando uma cadeia passa do estado oxigenado para