BIoquimica Metabolica

Enzimas
NOMES SINTETICOS
1. Oxidorredutores: calisam reações de oxidorredução.
2. Transferase: catalisa a transferência do grupo contendo C-, N-, P-.
3. Hidrolise: Catalisam a quebra da ligação por diminuição da água
4. Liase: Catalisam a quebra da ligação C-C, C-S e certas ligações C-N.
5. Isomerases: Catalisam racemização do isômero óptico ou geométrico
6. Ligases: Catalisam a formação de ligação entre carbono e O, S, N, acoplado a hidrolese de fosfato de alta energia. As enzimas são catalisadores proteicos que aumenta a velocidade de uma reação química, e não são consumidas durante a reação que catalisam.

SITIO ATIVO A molécula enzimática tem fendas ou bolso chamado sito ativo. Este sito tem cadeias de aminoácidos que participam da ligação com o substrato da catalise, o substrato a enzima formando enzima-substrato (ES), este complexo convertido em enzima-produto (EP).

COFATORE ENZIMATICOS E COENZIMAS
Algumas enzimas precisam de outra molécula alem da proteína para sua atividade enzimática. O termo holoenzima refere á enzima ativa com seu componente não proteico, enquanto enzima no seu componente não proteico é chamada de apoenzima e é inativo. Se esse componente não proteico for um íon metálico como Zn2+ ou Fe2+, ele é chamado de cofator. Se esse componente for uma molécula orgânica pequena, é chamado de coenzima. As coenzimas que se associam transitoriamente com a enzima são chamadas de cossubstratos, os quais se dissociam da enzima de forma alterada (um exemplo NAD+). Se a coenzima estiver permanentemente associada á enzima e retornar a sua forma original, é chamada de grupo protético (o FAD é um exemplo). As coenzimas frequentemente são derivadas de vitaminas. Por exemplo, o NAD+ contém niacina (B3) e o FAD contém riboflavina (B2).

LOCALIZAÇÃO INTRACELULAR DE ALGUMAS VIAS BIOQUIMICAS IMPORTANTES
Mitocôndria – Ciclo de Ácido Cítrico, Oxidação de Ácidos Graxos, Descarboxilação do Piruvato.
Citosol – Glicolise, Ciclo das Pentoses, Síntese Ácidos