22222

Neste trabalho descrevem-se as características bioquímicas e estruturais de dois CBMs: o módulo C-terminal da Cel5B do Cellvibrio mixtus, o CmCBM6-2, e um CBM da família 11 do Clostridium thermocellum, o CtCBM11. Os resultados indicam que o CmCBM6-2 pode ligar-se a glucanos de ligações β-1,4 ou β-1,3 na fenda A e na fenda B, e que ambas as fendas são necessárias para a ligação à celulose insolúvel. Contudo, apenas a fenda B interage com as regiões internas dos glucanos de ligações β-1,3-1,4, suportando a hipótese de que a variação da especificidade em membros da família CBM6 reflecte a funcionalidade diferenciada das duas fendas de ligação. O CtCBM11 possui uma preferência específica para glucanos de ligações mistas β-1,3-1,4 e revelou possuir uma única fenda de ligação que pode acomodar glucanos contendo ligações tanto mistas β-1,3-β-1,4 como ligações exclusivas β-1,4. No C. thermocellum, tal como noutros microrganismos anaeróbios, o celulossoma consiste num complexo multi-enzimático de celulases e hemicelulases que é organizado pela interacção do módulo coesina com os módulos doquerina presentes nas subunidades catalíticas. Neste trabalho apresenta-se a estrutura tridimensional da coesina do tipo II da SdbA do C. thermocellum, que possui uma elevada homologia com as coesinas do tipo I. Propõe-se que o local de ligação à doquerina está conservado em ambas as proteínas. Finalmente, estudou-se o efeito da suplementação enzimática de uma dieta à base de Lupinus albus…