Inibição Enzimática

começa a haver a desnaturação protéica, que se torna tanto mais prejudicial quanto maior for a temperatura. Uma outra característica das enzimas é a sensibilidade a venenos, ou seja, substâncias capazes de impedir parcial ou totalmente a atividade enzimática. Muitas substâncias tóxicas atuam junto às enzimas, inativando-as e impedindo a ocorrência de reações bioquímicas importantes. A vida, tal qual a conhecemos, só é possível graças à atuação das enzimas. As reações envolvidas na…

enzimático e participam da estrutura e dos movimentos celulares. O papel dos ácidos nucléicos é principalmente informacional: constituem os genes e são responsáveis pela expressão da informação neles contida. Excepcionalmente, o RNA pode ter atividade enzimática. Os lipídios estão presentes em todas as membranas celulares, onde têm papel estrutural, e, como depósitos citoplasmáticos, representam também reserva nutritiva que é metabolizada para fornecer energia para a célula. Os…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…

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independente da concentração do substrato. Quando a concentração de substrato S é igual ao valor de K M, a velocidade de reacção é metade da sua velocidade máxima; isto é, V=½ Vmáx. 23 Figura 2 – O gráfico de V0 (velocidade inicial) de uma reacção enzimática simples vs. [S] Os valores de V máx e KM podem ser determinados fazendo variar a concentração de S a partir da linearização de Lineweaver-Burk, a qual transforma a equação de Michaelis-Menten num gráfico em linha recta…