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Conclusão
A prática foi realizada em 3 etapas nas quais foram analisados os efeitos da concentração de substrato, do pH e da temperatura, respectivamente, na cinética enzimática. Observou-se que um aumento na concentração de enzimas, na primeira etapa, leva a um aumento na velocidade da reação. Nota-se isso através da variação da coloração das substâncias nos tubos de ensaio. Contudo, quando todas as moléculas de enzima são ocupadas por moléculas de substrato, a velocidade se torna constante e é chamada velocidade máxima da reação enzimática.
Na Segunda etapa da prática, relacionada ao efeito da variação de pH, as diferenças observadas deve-se ao fato de que as enzimas, em sua maioria, possuem um pH característico no qual sua atividade é máxima. A velocidade da reação diminui à medida que o pH se afasta desse valor ótimo que é característico para cada enzima. No caso da amilase, seu pH é relativamente neutro (ou levemente ácido), sendo por isso que a coloração característica do lugol foi alcançado na amostra de pH 7,0. Acima ou abaixo desse pH ótimo a atividade enzimática se reduz, motivo pelo qual nota-se a coloração amarelada mais escura quando se utilizou a amostra de pH 9,7, e quase nenhuma atividade foi verificada com a aplicação do pH 2,0.
Por fim, no último experimento, onde os efeitos da temperatura foram estudados, houve pouca mudança de coloração no tubo de lugol que recebeu a solução a 0ºC. Esse efeito deve-se à redução da atividade enzimática à temperaturas muito baixas. No tubo de lugol onde a solução estava à 100ºC não houve nenhuma mudança de cor devida ter ocorrido uma desnaturação da enzima, o que comprometeu toda a sua atividade.