trabalho Enzimas e tipos de inibi o enzim tica

Enzimas e tipos de inibição enzimática
Introdução:
Os sistemas são formados por uma enorme variedade de reações e quase todas elas são formadas por catalisadores biológicos que são conhecido como enzimas . a função das enzimas é regular as atividades das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
As enzimas são proteínas ( com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA) especializadas em catalisar reações biológicas, elas aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo.
Desenvolvimento do trabalho:
A maioria das enzimas são proteínas
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA que apresentam atividade catalítica, todas as enzimas são proteínas. Proteínas são moléculas compostas por aminoácidos,unidos por ligações peptídicas. Na natureza são encontrados 20 tipos de aminoácidos.
As enzimas como outras proteínas, têm pesos moleculares que variam de cerca de 12.000 até mais de um milhão. Algumas enzimas não requerem nenhum outro grupo químico, além de seus resíduos de aminoácidos.
A catalise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos ,sob condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser lentas, muitas moléculas são bastante estáveis no ambiente aquoso de PH neutro e temperatura moderada, do interior das células.
Sem catalise, as reações necessárias para digerir os alimentos, enviar sinais através do nervos ou contrair um músculo simplesmente não ocorrem com uma velocidade útil. Uma enzima contorna esses problemas favorecendo um ambiente específico onde uma dada reação é energicamente mais favorável.
A característica que identifica uma reação catalisada enzimaticamente é a de ela ocorrer no interior dos limites de uma cavidade na enzima chamada sítio ativo. A molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima é chamada substrato.a superfície do centro ativo é contornada com resíduos de aminoácidos cujos grupos substituintes se ligam ao substrato e