tecidos
Disciplina: Bioquímica e Biofísica
Prof. ADIL ELIANE HEPP LEDUC
Mioglobina e Hemoglobina
PLT: 27-31
Oxigênio: pouco solúvel em solução aquosa Gás Carbônico: Ac. Volátil pouco solúvel e solução aquoso
GRUPAMENTO HEME
MIOGLOBINA
Proteína intracelular dos músculos de vertebrados
Possui 153 aa em sua estrutura terciária
Possui um grupo heme
Sua principal função é armazenar oxigênio
HEMOGLOBINA
Responsável pelo transporte de oxigênio /CO2
Responsável pela cor dos eritrócitos
Estrutura quaternária
Tetrâmero (4 cadeias polipeptídicas), duas cadeias denominadas α e duas cadeias β
Cada cadeia polipeptídica contém um grupo heme
Cadeias α tem 141 aa e cadeias β 146 aa
Cada molécula de hemoglobina pode ligar-se a 4 moléculas de oxigênio (grupo heme)
Ligação reversível com o oxigênio
Ligação cooperativa, na qual a ligação de uma molécula favorece a ligação da molécula seguinte de oxigênio
PROTEÍNAS ALOSTÉRICAS
Mudança de afinidade de ligação do ligante ou substrato causada pela ligação de outro ligante distante do sítio ativo.
Homotrópica: ligação onde o ligante normal e o modulador são idênticos
Heterotrópica: ligação onde o ligante é uma molécula diferente do modulador
LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO Á HEMOGLOBINA
Oxihemoglobina: hemoglobina com maior concentração de oxigênio
Desoxihemoglobina: hemoglobina com menor concentração de oxigênio
LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO AO HEME MONÓXIDO DE CARBONO/HEME
HEMOGLOBINA NOS ALVÉOLOS PULMONARES Alvéolos: alta pressão de oxigênio Hemoglobina: 100% saturada de oxigênio