resenha

1-O carbono central liga-se um grupamento carboxila, amina, também ligado a um átomo de hidrogênio e o quarto ligante e (R) que e responsável pela diferenciação entre os aminoácidos.

2-o único que não tem isômero optico é a glicina, só porque não é um composto quiral.ou seja e um composto simétrico .

3-pode ser polar e apolar, dependendo do radical que faz parte do aminoácido. apresentam características hidrofóbicas. Uma característica geral de proteínas globulares consiste na localização de resíduos hidrofóbicos no interior da proteína enquanto os resíduos polares ou carregados se situam à superfície da proteína. A hidrofobicidade é um factor muito importante na estabilidade de uma proteína, sendo atribuído um papel relevante ao efeito hidrofóbico no folding de proteínas.
Os aminoácidos contendo enxofre podem apresentar igualmente características hidrofóbicas, em especial no caso da cisteína envolvida na formação de pontes de enxofre. A cadeia lateral da fenilalanina é fortemente hidrofóbica. De igual forma o triptofano e a tirosina apresentam um carácter parcialmente hidrofóbico, não obstante a presença do átomo de azoto ou do grupo -OH.

4-São aminoácidos incomuns, porque são modificação de resíduos de aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese.ex cisteína mais uma cisteína forma cistina.

5-Aminoacidos capaz de agir como acido ou como bases.

6-Ponto isoelétrico, ponto isoeléctrico ou pI, é o valor de pH onde um aminoácido ou uma proteina, apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou de uma proteína.

7-são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo aminado outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água (Reação de Condensação). A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou