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AÇÃO DA CATALASE
A catalase é uma enzima produzida pelos animais e vegetais, portanto de ocorrência geral, que degrada o Peróxido de Hidrogênio (H2O2 – água oxigenada) em H2O e oxigênio livre. A ação dessa enzima é extremamente rápida. Uma molécula de catalase é capaz de degradar até 42 000 moléculas de peróxido de hidrogênio por segundo, dependendo da concentração do peróxido. A catalase é largamente distribuída na natureza, estando presente em tecidos animais, vegetais e em bactérias. A concentração é alta no fígado de mamíferos, podendo ser detectada em humanos na sexta semana de desenvolvimento embrionário normal. No fígado, a catalase está confinada aos peroxissomos e, secundariamente, nas mitocôndrias. A catalase é produzida no retículo endoplasmático rugoso e acumulada dentro da célula em organelas denominadas de Peroxissomos. O peróxido de hidrogênio acumula-se na célula como subproduto de várias reações químicas e é degradado pela catalase. referencia: bioblogspot.com

A catalase (formalmente denominada hidroperoxidase; E.C. 1.11.1.6) é uma enzima intracelular, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogénio (H2O2) segundo a reacção química:
2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Esta enzima encontra-se nos peroxissomas em animais e plantas e também nos glioxissomas (apenas em plantas) e no citoplasma deprocariontes.
Pertence à subclasse das enzimas oxidorredutases (E.C. 1) que usam o peróxido como aceitador de electrões (E.C. 1.11) e também como dador electrónico (E.C. 1.11.1). A catalase é portanto uma peroxidase.

Estrutura[editar | editar código-fonte]
São conhecidas diversas estruturas cristalográficas da catalase, que estão disponíveis na Protein Data Bank, a maior base de dados do mundo de estruturas de proteínas1 . O tipo mais comum de catalase é um tetrâmero de 240 kDa, ou seja, possui quatro cadeias polipeptídicas na sua estrutura quaternária, com cerca de 60 kDa de massa. Cada cadeia polipeptídica liga um grupo hemo,