relatorio

UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA – UESB
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA E EXATAS – DQE
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA PROFESSORA: Drª. Luzia Pando

CARACTERIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
(Referente à aula prática nº 4)

Jequié- BA
16 de maio de 2013
UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA-UESB
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA E EXATAS – DQE
DICIPLINA: BIOQUÍMICA
PROFESSORA: Drª LUZIA PANDO

EQUIPE:
ADA MARINE FERNANDES SANTOS MARQUES
DAÍSE DA SILVA ROCHA

Relatório apresentado á prof. Drª. Luzia Pando, junto á disciplina de Bioquimica, para obtenção de nota parcial referente ao primeiro semestre letivo de 2013.

Jequié – BA
16 de Maio de 2013

INTRODUÇÃO
Uma das formas mais comuns de se caracterizar proteínas e aminoácidos, suas estruturas e ligações peptídicas são através de reações de coloração.
Processos de reações gerais possuem função de caracterizar grupamentos comuns a todas as proteínas (reação de ninidrina e de biureto), e também reações de precipitação (indica a existência de proteínas). Ao reagirem com muitos compostos, as proteínas formam produtos coloridos, devido à presença de ligação peptídica e de aminoácidos.
As proteínas são constituídas por cadeias polipeptídicas contendo cada uma vários resíduos de alfa-aminoácidos ligados covalentemente por ligações peptídicas. As proteínas fornecem suporte, catalisam as reações celulares e executam muitas outras atividades.
A reação de biureto ocorre devido às ligações peptídicas, tornando-se positiva com mais de dois aminoácidos e proteínas, apresentando também positivamente para substâncias quem contém mais de dois grupos amida. Com isso, dá-se a formação de um complexo de coordenação com o cobre de cor púrpura.
Os aminoácidos com grupo R aromático são caracterizados através da reação de Hellen ou xantoproteica. Os aminoácidos fenilalanina, triptofano ou tirosina formam compostos nitro ou nitroso de cor amarela ao reagirem com o HNO3.