RELATORIO BIOQ PTN AAS

FURB – UNIVERSIDADE REGIONAL DE BLUMENAU
ACADÊMICAS: Daniele Hoppe, Gabriela Balsanelli e Karla Henrique
Relatório das aulas práticas de Bioquímica:
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

INTRODUÇÃO
A maioria dos aminoácidos são carbonos quirais ligados a um grupo amino e um grupo carboxila. São classificados como essenciais ou não essenciais e de acordo com sua polaridade, podendo ser hidrofílicos ou hidrofóbicos. Os aminoácidos realizam ligações peptídicas entre o grupo carboxil de um aminoácido com o grupo amino de outro. A partir de mais de cem resíduos peptídicos temos a formação de uma proteína. As proteínas são macromoléculas que realizam diversas funções biológicas e se apresentam em quatro níveis estruturais que dão forma a dois tipos de proteínas, as fibrosas ou globulares. Contudo as proteínas são desnaturáveis com relação a temperatura, pH, ácidos e bases fortes, metais pesados e outros fatores. Essa desnaturação rompe as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína e compromete seu funcionamento. A renaturação de uma proteína é quase sempre improvável.

OBJETIVO
Caracterizar ligações peptídicas e grupos amino e observar a desnaturação proteica.

MATERIAL E MÉTODOS
TESTE DA NINIDRINA:. Em cada tubo de ensaio foi adiciona 1 ml das soluções de água, glicina, prolina e albumina. Para cada solução foi adicionado 2 ml de ninidrina e em seguida aquecido em banho fervente por dois minutos.

TESTE DO BIURETO: Em cada tubo de ensaio foi adiciona 1 ml das soluções de água, glicina, prolina e albumina. Para cada solução fora adicionado 0,5 ml de NaOh e 0,5 ml de CuSO4.

TESTE DE DESNATURAÇÃO PELO CALOR: Fora adicionado 2 ml de albumina no tubo de ensaio e aquecido em chama por alguns segundos.

TESTE COM AGENTES DESNATURANTES: Em cinco tubos de ensaio fora adicionado 1 ml de albumina. Desses tubos, em cada um foi adicionado 1 ml de um reagente de HCl, de NaCH, de CuSO4, de ácido tricloroacético e de acetona.
As medições de todo o experimento foram realizadas com