proteina TAU

Proteínas Tau interagir com tubulina para estabilizar os microtúbulos e promover a montagem tubulina em microtúbulos. Tau tem duas maneiras de controlar a estabilidade de microtúbulos: isoformas e fosforilação.
Seis isoformas tau existem no tecido cerebral, e eles são distinguidos pelo seu número de domínios de ligação. Três isoformas têm três domínios de ligação e os outros três têm quatro domínios de ligação.
Os domínios de ligação estão localizados no terminal carboxi-da proteína e são positivamente carregadas (permitindo que ele se ligam ao microtúbulo com carga negativa).
As isoformas com quatro domínios de ligação são melhores em estabilizar os microtúbulos do que aqueles com três domínios de ligação. As isoformas são o resultado de splicing alternativo em exons 2,3, e 10 do gene''''tau.
Fosforilação de tau é regulado por uma série de quinases. Por exemplo, PKN, uma quinase serina / treonina. Quando PKN é ativado, ele fosforila tau, resultando em perturbações da organização do microtúbulo.
Hiperfosforilação da proteína tau (inclusões tau), no entanto, pode resultar na auto-montagem de emaranhados de pares de filamentos espiralados e filamentos em linha reta, que estão envolvidos na patogênese da doença de Alzheimer e outras Tauopatias.
Proteína tau é uma proteína altamente solúvel associada aos microtúbulos (MAP). Em humanos, estas proteínas são encontradas principalmente nos neurônios em comparação com células não-neuronais.
Uma das principais funções tau é para modular a estabilidade dos microtúbulos dos axônios. Tau não está presente em dendrites e é ativo principalmente nas porções distais dos axônios onde proporciona a estabilização dos microtúbulos, mas também a flexibilidade, conforme necessário.
Isto contrasta com proteínas STOP na porção proximal dos axônios que essencialmente bloquear os microtúbulos e MAP2 que estabiliza os microtúbulos em dendritos.
O gene tau localiza no cromossomo 17q21, contendo 16 exons. A proteína tau grande no