macromoléculas

Estrutura Primária: É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.[9] É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. Secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. Terciária: Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e ligações dissulfureto.Ela descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primaria, por ligações não covalentes. Quaternária: Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária,[9] que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. Ex: a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas. Ligações intermoleculares: As forças intermoleculares têm a função de unir as moléculas de uma determinada substância. Aas forças intermoleculares influenciam muitas propriedades dos sistemas físicos, como por exemplo, o ponto de fusão, ponto de ebulição, a volatilidade, a pressão de vapor, a tensão superficial e a viscosidade. CAUSADORES DE MUDANÇAS NO DNA: Flutuações térmicas: muitas bases são perdidas; Metabólitos reativos: alteram o pareamento das bases; Luz ultravioleta: duas pirimidinas adjacentes podem se ligar. REPARO POR EXCISÃO DE BASE: Posição da fita alterada (citosina acidentalmente desaminada no DNA) é reconhecida e retirada pela enzima uracil DNA glicosilase. A endonuclease e