imunologia

APS- IMUNOLOGIA E PARASITOLOGIA
Professor: Joaquim Xavier
Disciplina: Imunologia e Parasitologia
Alunos: Bruna Oliveira Assaad, Eduardo Anderson, Izla Daniely, Mayra Guedes, Mônica Mendes e Tatiana Novais.
RA: B175150, A840AF3, A8077E5, A7904D5, B183624, T800AC9.
Turma: CB3A30 / CB4A30
Anticorpo
Anticorpo é uma globulina sintetizada por linfócitos B e principalmente por plasmócitos, após estímulo de um imunógeno, e que possui a propriedade de interagir com este de maneira específica.
São constituídas de, no mínimo duas cadeias pesadas (H de Heavy Chain) e duas cadeias leves (L de Low Chain), estas cadeias estão presas entre si por pontes dissulfeto. As moléculas são subdivididas em classes e subclasses baseado em sua especificidade antigênica das cadeias pesadas. As cadeias pesadas são designadas por letras gregas minúsculas, μ, γ, α, δ, ε, e as imunoglobulinas são chamadas de IgM, IgG, IgA, IgD e IgE respectivamente. As três principais classes são a IgG, IgM e IgA e as presentes em menor quantidade são a IgD e IgE. Existem dois tipos de cadeias leves, chamadas de κ e λ, presentes em todos os tipos de imunoglobulinas, mas apenas um tipo está presente em cada molécula de imunoglobulina.
IgG, IgD e IgE apresentam duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, enquanto que a IgM e a IgA são multímeros desta estrutura básica. Pontes dissulfeto e forças não covalentes conferem estabilidade a estrutura da imunoglobulina. A estrutura monomérica básica tem a forma de Y, com uma região chamada de região de dobradiça. A região da dobradiça é uma região rica em prolina e suscetível a clivagem por enzimas proteolíticas. Tanto a cadeia pesada e leve possui uma região constante na porção carboxi terminal e apresentam uma região variável na porção amino terminal.
Aproximadamente 60% das moléculas de imunoglobulinas têm a cadeia leve κ, e 40% tem a cadeia leve λ. A cadeia leve λ, apresenta seis subtipos, estes indo de λ1 a λ6. As cinco classes de