Imunoglobulinas

CAIO CESAR NICOLOTTI
DIANARA NORO
EDUARDA ZANATTA ZARDO
FABIO SCALON
FERNANDA BODERA DE ALBUQUERQUE
GIOVANA RIGOLON DA FONSECA
JÉSSICA GONÇALVES DOS SANTOS

IMUGLOBULINA

Trabalho apresentado à disciplina de Bioquímica do curso de medicina veterinária do setor de Palotina,
Universidade federal do Paraná
Prof. Marise F. Dos Santos.

PALOTINA
2013

Introdução

Imunoglobulina são proteínas produzidas pelos linfócitos B e pelos plasmócitos. As imunoglobulinas são lançadas no sangue, mas também em certas secreções corporais como resposta a um antigene estranho. Cada molécula elementar de imunoglobulina é constituída por duas cadeias leves e duas cadeias pesadas idênticas, ligadas entre si por pontes de enxofre. Cada molécula de anticorpo possui dois sítios de fixação dos antigénios formados pelas extremidades variáveis de uma cadeia leve associada à extremidade variável de uma cadeia pesada. O organismo pode produzir uma quase infinidade de imunoglobulinas diferentes.
Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgE,IgG e IgM. Os diferentes tipos se diferenciam pelas suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos.

Imunoglobulinas

Moléculas de glicoproteína que são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno e que funcionam como anticorpos. As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo elétrico.

Estrutura

* Cadeias leves e Pesadas
Todas as imunoglobulinas têm uma estrutura de quatro cadeias como unidade básica. Elas são compostas de duas cadeias leves idênticas (23kD) e duas cadeias pesadas idênticas (50-70kD). * Pontes de Dissulfeto * Pontes dissulfeto intercadeia – As cadeias pesada e leve e as duas cadeias pesadas são mantidas juntas por pontes dissulfeto intercadeia e por interações não covalentes. O número de