Imunoglobulina

Imunoglobulina

Esquema de anticorpo ligando-se ao antígeno.
Anticorpos (Ac), imunoglobulinas (Ig) ou gamaglobulinas [1], são glicoproteínas sintetizadas e excretadas por células plasmáticas derivadas dos linfócitos B, os plasmócitos, presentes no plasma, tecidos e secreções que atacam proteínas estranhas ao corpo, chamadas de antígenos, realizando assim a defesa do organismo (imunidade humoral). Depois que o sistema imunológico entra em contato com um antígeno (proveniente de bactérias, fungos, etc.), são produzidos anticorpos específicos contra ele.
Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Os diferentes tipos se diferenciam pela suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos.
As principais ações dos anticorpos são a neutralização de toxinas, opsonização (recobrimento) de antígenos, destruição celular e fagocitose auxiliada pelo sistema complemento.
ISOTIPOS
Os anticorpos podem existir em diferentes formas conhecidas como isotipos ou classes. Nos mamíferos existem cinco isotipos diferentes de anticorpos, conhecidos como IgA, IgD, IgE,IgG e IgM. Eles possuem o prefixo "Ig" que significa imunoglobulina, um outro nome utilizado para anticorpo. Os diferentes tipos se diferenciam pela suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos, como mostrado na tabela ao lado.[5]

Estrutura

1) Região Variável; 2) Região Constante
a) Cadeia Leve
b) Cadeia Pesada
c) Pontes Dissulfeto
As imunoglobulinas são moléculas e possuem estrutura tridimensional. Qualquer imunoglobulina possui duas cadeias pesadas. Cada uma das cadeias pesadas está unida a uma cadeia leve por duas pontes de enxofre e as duas cadeias pesadas estão unidas entre si.
Existem cinco tipos de cadeias pesadas e estes tipos são caracterizados pela seqüência de aminoácidos na cadeia. Para cada tipo de cadeia pesada há uma classe de Ig.