hemoglobina

Introdução
A hemoglobina é uma proteína presente nos eritrócitos (hemácias), constituindo aproximadamente 35% de seu peso. A hemoglobina (Hb) contida nas hemácias carrega oxigênio no sangue, e também exerce papel vital no transporte de dióxido de carbono e iontes hidrogênio, sendo uma proteína alostérica, pois ocorre interações nesta proteína entre centros separados denominadas interações alostéricas.
As hemoglobinas de vertebrados consistem de quatro cadeias peptídicas, duas alfas e duas betas, mantidas juntas por atrações não covalentes, como interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e pontes salinas. A capacidade desta proteína de fixar oxigênio depende da presença de uma unidade não peptídica, o grupamento heme, o que também fornece cor à hemoglobina. Cada uma das cadeias polipeptídicas contém um heme.
O heme é constituído de uma parte orgânica, a protoporfirina, e um átomo de ferro. O átomo de ferro no heme pode estar no estado de oxidação ferroso (+2) ou férrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina são chamadas ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina ou meta-hemoglobina, sendo que somente a ferro-hemoglobina é capaz de se ligar ao oxigênio.
O heme está localizado em uma fenda próxima da face externa da molécula de hemoglobina, delimitada por cadeias laterais de resíduos hidrofóbicos. É este ambiente apolar que torna possível a ligação reversível do oxigênio ao ferro sem que esse seja oxidado. Esse átomo está diretamente ligado a duas histidinas chamadas de histidina proximal e histidina distal.
A hemoglobina é capaz de transportar oxigênio numa quantidade superior a vinte vezes seu volume. Entretanto, quando se une ao monóxido de carbono, ela perde sua capacidade de combinar-se com o oxigênio, o que implicará na perda de sua função e, consequentemente, em possíveis danos ao organismo.
Transporte de O2 e CO2

A ligação de oxigênio à hemoglobina estimula a ligação de mais oxigênio à mesma molécula, ou seja, o O2 liga-se